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葡萄糖酸钠的双酶催化制备法
1
作者
刘营
王冠
+3 位作者
程瑛
周樱
王大春
詹志春
《中国食品添加剂》
CAS
2019年第8期61-66,共6页
利用生物酶的特异性,采用葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶进行葡萄糖酸钠的双酶催化法制备研究。首先分析了葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的理化性质,测试不同温度和不同pH时两支酶的相对活力,得到葡萄糖氧化酶的最适温度范围为20~50℃,最适pH范围...
利用生物酶的特异性,采用葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶进行葡萄糖酸钠的双酶催化法制备研究。首先分析了葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的理化性质,测试不同温度和不同pH时两支酶的相对活力,得到葡萄糖氧化酶的最适温度范围为20~50℃,最适pH范围为4.0~6.5,过氧化氢酶的最适温度范围为20~50℃,最适pH范围为4.0~8.0。结合酶的理化性质,从催化反应机理出发,以20h时的糖转化率和体系中H2O2量为指标,分析了通风和搅拌、温度、pH、葡萄糖氧化酶的用量、葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的用量比等不同因素的影响,获得了最佳的双酶催化制备工艺:罐压0.05MPa、风量1.5m3/h、转速400r/min、40℃、pH5.5、300g/L的葡萄糖液、30U/g糖量的GOD、GOD:CAT=1∶85。在此条件下,葡萄糖在20h时的糖转化率为99.96%。
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关键词
双酶催化
法
葡萄糖氧化
酶
过氧化氢
酶
葡萄糖
葡萄糖酸钠
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职称材料
双酶连续催化生物合成D-丙氨酸
被引量:
4
2
作者
张卫卫
魏宇
+2 位作者
张宏娟
焦庆才
刘均忠
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2017年第10期1132-1138,1160,共8页
建立了天冬氨酸消旋酶和D-氨基酸转氨酶双酶连续催化制备D-丙氨酸的方法。利用天冬氨酸消旋酶全细胞催化L-天冬氨酸消旋得到DL-天冬氨酸,离心去除天冬氨酸消旋酶全细胞后升温灭活残留的游离天冬氨酸消旋酶,再加入经镍柱亲和纯化的D-氨...
建立了天冬氨酸消旋酶和D-氨基酸转氨酶双酶连续催化制备D-丙氨酸的方法。利用天冬氨酸消旋酶全细胞催化L-天冬氨酸消旋得到DL-天冬氨酸,离心去除天冬氨酸消旋酶全细胞后升温灭活残留的游离天冬氨酸消旋酶,再加入经镍柱亲和纯化的D-氨基酸转氨酶酶液,催化D-天冬氨酸(D-Asp)和丙酮酸(PA)经转氨反应生成D-丙氨酸。经单因素实验得到天冬氨酸消旋酶最佳催化条件为:反应温度40℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲溶液(pH=7.0),底物L-天冬氨酸质量浓度为100 g/L。D-氨基酸转氨酶最佳催化条件为:反应温度42℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲液(pH=7.0),4 mmol/L磷酸吡哆醛,DL-天冬氨酸质量浓度为50 g/L,底物n(PA)∶n(D-Asp)=1∶10。转化产物经等电点结晶和阳离子树脂分离得到D-丙氨酸。在该条件下,D-天冬氨酸转化率达94%,D-丙氨酸收率为84%,对映体过量值(ee值)=98%。
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关键词
双
酶
连续
催化
天冬氨酸消旋
酶
D-氨基酸转氨
酶
D-丙氨酸
生物工程
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职称材料
基于MeCP2蛋白和双酶信号放大的DNA甲基化电化学免疫分析
3
作者
粟莎莎
张姝
+6 位作者
黄健
陈曦
李艳
方立超
邓钧
莫非
郑峻松
《贵州医科大学学报》
CAS
2019年第9期1005-1010,1015,共7页
目的:探讨甲基化CpG结合蛋白2(MeCP2)和双酶信号放大电化学免疫传感器用于DNA甲基化定量检测的效果。方法:固定在纳米金(AuNPs)修饰电极表面的探针与靶DNA杂交后,将电极于37 ℃下与MeCP2蛋白溶液孵育,再与葡萄糖氧化酶(GOD)和辣根过氧...
目的:探讨甲基化CpG结合蛋白2(MeCP2)和双酶信号放大电化学免疫传感器用于DNA甲基化定量检测的效果。方法:固定在纳米金(AuNPs)修饰电极表面的探针与靶DNA杂交后,将电极于37 ℃下与MeCP2蛋白溶液孵育,再与葡萄糖氧化酶(GOD)和辣根过氧化物酶(HRP)共同标记的MeCP2-His标签抗体(GOD-HRP/anti-His tag)反应;于含葡萄糖和对苯二酚的检测液中测试其电化学信号,建立电信号大小与DNA甲基化浓度之间的关系,确定该传感器的检测限,考察实验所设计的双酶信号放大策略的放大效果。结果:在1.0×10 -14 ~1.0×10 -7 mol/L范围内,电信号大小与DNA甲基化浓度的对数呈线性关系,回归方程为 I (峰电流值,μA)=1.038 lg C (DNA甲基化的浓度,mol/L)+16.598,相关系数 r 为0.993,检出限为0.1 fmol/L;双酶标记体系的DPV峰电流最高(9.105 μA),单独HRP标记体系的DPV峰电流为1.99 μA,单独GOD标记体系的电信号极其微弱、仅为0.969 μA;重复性实验得 RSD 为4.6%;将传感器置于pH 7.4的PBS中,4 ℃条件下放置28 d后,响应电流大小为最初的93.7%,表明该传感器具有较好的稳定性;与单酶标记体系相比,双酶标记体系产生的电化学信号更强。结论:采用基于MeCP2和双酶信号放大电化学免疫传感器具有较高的灵敏度,能实现痕量DNA甲基化的检测。
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关键词
DNA甲基化
电化学
生物传感技术
甲基化CpG结合蛋白2
双酶催化
免疫分析
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职称材料
双酶级联生物合成D-赖氨酸
被引量:
2
4
作者
陆阳
吴四平
+3 位作者
张宏娟
刘茜
焦庆才
刘均忠
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2015年第8期873-877,890,共6页
建立了氨基酸消旋酶和赖氨酸脱羧酶双酶级联高效生产D-赖氨酸的方法。利用氨基酸消旋酶全细胞催化消旋L-赖氨酸得到DL-赖氨酸,去除氨基酸消旋酶后再加入赖氨酸脱羧酶,将消旋产物中的L-构型脱羧生成1,5-戊二胺和CO2,剩下D-赖氨酸;最终,...
建立了氨基酸消旋酶和赖氨酸脱羧酶双酶级联高效生产D-赖氨酸的方法。利用氨基酸消旋酶全细胞催化消旋L-赖氨酸得到DL-赖氨酸,去除氨基酸消旋酶后再加入赖氨酸脱羧酶,将消旋产物中的L-构型脱羧生成1,5-戊二胺和CO2,剩下D-赖氨酸;最终,通过阳离子交换树脂吸附洗脱得到D-赖氨酸。经考察双酶级联催化的最佳条件为:反应温度40℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲溶液(p H=5.8),底物L-赖氨酸质量浓度为50 g/L,氨基酸消旋酶全细胞和赖氨酸脱羧酶全细胞质量浓度均为10 g/L,4 mmol/L磷酸吡哆醛,0.1 g/L Triton X-100,反应时间12 h,其中消旋反应2 h和脱羧反应10 h,最终D-赖氨酸收率达42%,对映体过量值(e.e.值)=98%。
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关键词
双
酶
级联
催化
氨基酸消旋
酶
赖氨酸脱羧
酶
D-赖氨酸
生物工程
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职称材料
乳酸脱氢酶与葡萄糖脱氢酶偶联催化合成D-苯基乳酸
被引量:
3
5
作者
罗希
杨泽锋
+3 位作者
臧瑜
李宁
王鑫情
付永前
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第7期22-28,共7页
D-苯基乳酸(D-phenyllactic acid,D-PLH)是一种理想的天然防腐剂,具有广谱抗菌活性。实验构建了1株乳酸脱氢酶重组大肠杆菌E.coli BL21(DE3)/pET28a-ldh,并对其诱导表达条件进行了优化。在最优条件下(当OD_(600)值达到0.8时,添加乳糖8 g...
D-苯基乳酸(D-phenyllactic acid,D-PLH)是一种理想的天然防腐剂,具有广谱抗菌活性。实验构建了1株乳酸脱氢酶重组大肠杆菌E.coli BL21(DE3)/pET28a-ldh,并对其诱导表达条件进行了优化。在最优条件下(当OD_(600)值达到0.8时,添加乳糖8 g/L,在28℃下诱导8 h),重组乳酸脱氢酶比酶活达到298.8 U/g(干菌体)。建立了乳酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶双酶偶联催化体系,并应用于苯丙酮酸钠还原生成D-苯基乳酸。对反应条件,包括温度、pH值、两重组菌质量比和葡萄糖浓度进行了优化,在最优反应条件下,D-苯基乳酸累积质量浓度达到18.03 g/L,时空产率为162.27 g/(L·d),ee>99%。双酶耦联催化体系是D-苯基乳酸合成的有效工具,显示了良好的应用前景。
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关键词
D-苯基乳酸
乳酸脱氢
酶
双
酶
偶联
催化
不对称还原
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职称材料
双酶协同降解胶体几丁质及其作用机制
被引量:
1
6
作者
吴昊
刘嘉荔
+2 位作者
杨静文
胡雪芹
张洪斌
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2022年第6期74-80,共7页
建立一种几丁质酶(chitinase,ChiA)和β-N-乙酰基己糖胺酶HJ5N协同催化体系,可实现一步反应降解胶体几丁质制备N-乙酰氨基葡萄糖(N-acetylglucosamine,GlcNAc),探讨不同因素对双酶协同催化体系的影响和双酶协同作用机制。结果表明,双酶...
建立一种几丁质酶(chitinase,ChiA)和β-N-乙酰基己糖胺酶HJ5N协同催化体系,可实现一步反应降解胶体几丁质制备N-乙酰氨基葡萄糖(N-acetylglucosamine,GlcNAc),探讨不同因素对双酶协同催化体系的影响和双酶协同作用机制。结果表明,双酶协同催化体系的最适反应温度为30℃,最适反应pH值为6,ChiA与HJ5N添加比(加酶量(U)计)为2∶1。在最优反应条件下以90 g/L虾壳几丁质(胶体几丁质30.3 g/L)为底物时,GlcNAc产量为17.55 mg/mL,收率达到58%。ChiA与HJ5N的协同作用机制主要表现在HJ5N可保证中间产物几丁二糖(GlcNAc)_(2)快速被转化为GlcNAc,有效解除(GlcNAc)_(2)对ChiA的抑制作用,从而实现双酶协同高效催化降解胶体几丁质制备GlcNAc。这为酶法降解胶体几丁质制备GlcNAc的工业应用提供了一种有效策略。
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关键词
几丁质
酶
β-N-乙酰基己糖胺
酶
N-乙酰氨基葡萄糖
双
酶
协同
催化
胶体几丁质
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职称材料
美科学家用酶瑚取氢的方法荻得成功
7
《化工文摘》
2001年第10期27-27,共1页
关键词
美国
制氢技术
双酶催化
制氢系统
葡萄糖
提取工艺
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职称材料
题名
葡萄糖酸钠的双酶催化制备法
1
作者
刘营
王冠
程瑛
周樱
王大春
詹志春
机构
武汉新华扬生物股份有限公司
出处
《中国食品添加剂》
CAS
2019年第8期61-66,共6页
文摘
利用生物酶的特异性,采用葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶进行葡萄糖酸钠的双酶催化法制备研究。首先分析了葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的理化性质,测试不同温度和不同pH时两支酶的相对活力,得到葡萄糖氧化酶的最适温度范围为20~50℃,最适pH范围为4.0~6.5,过氧化氢酶的最适温度范围为20~50℃,最适pH范围为4.0~8.0。结合酶的理化性质,从催化反应机理出发,以20h时的糖转化率和体系中H2O2量为指标,分析了通风和搅拌、温度、pH、葡萄糖氧化酶的用量、葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的用量比等不同因素的影响,获得了最佳的双酶催化制备工艺:罐压0.05MPa、风量1.5m3/h、转速400r/min、40℃、pH5.5、300g/L的葡萄糖液、30U/g糖量的GOD、GOD:CAT=1∶85。在此条件下,葡萄糖在20h时的糖转化率为99.96%。
关键词
双酶催化
法
葡萄糖氧化
酶
过氧化氢
酶
葡萄糖
葡萄糖酸钠
Keywords
double enzymatic process
glucose oxidase
catalase
glucose
sodium gluconate
分类号
TS202.3 [轻工技术与工程—食品科学]
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职称材料
题名
双酶连续催化生物合成D-丙氨酸
被引量:
4
2
作者
张卫卫
魏宇
张宏娟
焦庆才
刘均忠
机构
医药生物技术国家重点实验室南京大学生命科学学院
南京医科大学药学院
出处
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2017年第10期1132-1138,1160,共8页
基金
国家自然科学基金青年科学基金项目(21302100)~~
文摘
建立了天冬氨酸消旋酶和D-氨基酸转氨酶双酶连续催化制备D-丙氨酸的方法。利用天冬氨酸消旋酶全细胞催化L-天冬氨酸消旋得到DL-天冬氨酸,离心去除天冬氨酸消旋酶全细胞后升温灭活残留的游离天冬氨酸消旋酶,再加入经镍柱亲和纯化的D-氨基酸转氨酶酶液,催化D-天冬氨酸(D-Asp)和丙酮酸(PA)经转氨反应生成D-丙氨酸。经单因素实验得到天冬氨酸消旋酶最佳催化条件为:反应温度40℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲溶液(pH=7.0),底物L-天冬氨酸质量浓度为100 g/L。D-氨基酸转氨酶最佳催化条件为:反应温度42℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲液(pH=7.0),4 mmol/L磷酸吡哆醛,DL-天冬氨酸质量浓度为50 g/L,底物n(PA)∶n(D-Asp)=1∶10。转化产物经等电点结晶和阳离子树脂分离得到D-丙氨酸。在该条件下,D-天冬氨酸转化率达94%,D-丙氨酸收率为84%,对映体过量值(ee值)=98%。
关键词
双
酶
连续
催化
天冬氨酸消旋
酶
D-氨基酸转氨
酶
D-丙氨酸
生物工程
Keywords
double enzyme continuous catalysis
aspartic acid racemase
D-amino acid transaminase
D-alanine
biological engineering
分类号
Q55 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
基于MeCP2蛋白和双酶信号放大的DNA甲基化电化学免疫分析
3
作者
粟莎莎
张姝
黄健
陈曦
李艳
方立超
邓钧
莫非
郑峻松
机构
贵州医科大学医学检验学院
贵州医科大学附院临床检验中心
陆军军医大学药学与检验医学系
出处
《贵州医科大学学报》
CAS
2019年第9期1005-1010,1015,共7页
基金
国家自然科学基金(81572078)
文摘
目的:探讨甲基化CpG结合蛋白2(MeCP2)和双酶信号放大电化学免疫传感器用于DNA甲基化定量检测的效果。方法:固定在纳米金(AuNPs)修饰电极表面的探针与靶DNA杂交后,将电极于37 ℃下与MeCP2蛋白溶液孵育,再与葡萄糖氧化酶(GOD)和辣根过氧化物酶(HRP)共同标记的MeCP2-His标签抗体(GOD-HRP/anti-His tag)反应;于含葡萄糖和对苯二酚的检测液中测试其电化学信号,建立电信号大小与DNA甲基化浓度之间的关系,确定该传感器的检测限,考察实验所设计的双酶信号放大策略的放大效果。结果:在1.0×10 -14 ~1.0×10 -7 mol/L范围内,电信号大小与DNA甲基化浓度的对数呈线性关系,回归方程为 I (峰电流值,μA)=1.038 lg C (DNA甲基化的浓度,mol/L)+16.598,相关系数 r 为0.993,检出限为0.1 fmol/L;双酶标记体系的DPV峰电流最高(9.105 μA),单独HRP标记体系的DPV峰电流为1.99 μA,单独GOD标记体系的电信号极其微弱、仅为0.969 μA;重复性实验得 RSD 为4.6%;将传感器置于pH 7.4的PBS中,4 ℃条件下放置28 d后,响应电流大小为最初的93.7%,表明该传感器具有较好的稳定性;与单酶标记体系相比,双酶标记体系产生的电化学信号更强。结论:采用基于MeCP2和双酶信号放大电化学免疫传感器具有较高的灵敏度,能实现痕量DNA甲基化的检测。
关键词
DNA甲基化
电化学
生物传感技术
甲基化CpG结合蛋白2
双酶催化
免疫分析
Keywords
DNA methylation
electrochemistry
biosensing technology
methylated CpG binding protein 2
bi-enzyme catalysis
immunoassay
分类号
R446.9 [医药卫生—诊断学]
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职称材料
题名
双酶级联生物合成D-赖氨酸
被引量:
2
4
作者
陆阳
吴四平
张宏娟
刘茜
焦庆才
刘均忠
机构
医药生物技术国家重点实验室南京大学生命科学学院
南京医科大学药学院
出处
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2015年第8期873-877,890,共6页
基金
国家自然科学基金青年科学基金项目(21302100)~~
文摘
建立了氨基酸消旋酶和赖氨酸脱羧酶双酶级联高效生产D-赖氨酸的方法。利用氨基酸消旋酶全细胞催化消旋L-赖氨酸得到DL-赖氨酸,去除氨基酸消旋酶后再加入赖氨酸脱羧酶,将消旋产物中的L-构型脱羧生成1,5-戊二胺和CO2,剩下D-赖氨酸;最终,通过阳离子交换树脂吸附洗脱得到D-赖氨酸。经考察双酶级联催化的最佳条件为:反应温度40℃,0.2 mol/L磷酸钾缓冲溶液(p H=5.8),底物L-赖氨酸质量浓度为50 g/L,氨基酸消旋酶全细胞和赖氨酸脱羧酶全细胞质量浓度均为10 g/L,4 mmol/L磷酸吡哆醛,0.1 g/L Triton X-100,反应时间12 h,其中消旋反应2 h和脱羧反应10 h,最终D-赖氨酸收率达42%,对映体过量值(e.e.值)=98%。
关键词
双
酶
级联
催化
氨基酸消旋
酶
赖氨酸脱羧
酶
D-赖氨酸
生物工程
Keywords
dual-enzyme cascaded catalysis
amino acid racemase
lysine decarboxylase
D-lysine
biological engineering
分类号
Q55 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
乳酸脱氢酶与葡萄糖脱氢酶偶联催化合成D-苯基乳酸
被引量:
3
5
作者
罗希
杨泽锋
臧瑜
李宁
王鑫情
付永前
机构
台州学院生物质资源研究所
出处
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第7期22-28,共7页
基金
浙江省自然科学基金青年项目(LQ19B060003)
台州学院培育项目(2017PY035)
文摘
D-苯基乳酸(D-phenyllactic acid,D-PLH)是一种理想的天然防腐剂,具有广谱抗菌活性。实验构建了1株乳酸脱氢酶重组大肠杆菌E.coli BL21(DE3)/pET28a-ldh,并对其诱导表达条件进行了优化。在最优条件下(当OD_(600)值达到0.8时,添加乳糖8 g/L,在28℃下诱导8 h),重组乳酸脱氢酶比酶活达到298.8 U/g(干菌体)。建立了乳酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶双酶偶联催化体系,并应用于苯丙酮酸钠还原生成D-苯基乳酸。对反应条件,包括温度、pH值、两重组菌质量比和葡萄糖浓度进行了优化,在最优反应条件下,D-苯基乳酸累积质量浓度达到18.03 g/L,时空产率为162.27 g/(L·d),ee>99%。双酶耦联催化体系是D-苯基乳酸合成的有效工具,显示了良好的应用前景。
关键词
D-苯基乳酸
乳酸脱氢
酶
双
酶
偶联
催化
不对称还原
Keywords
D-phenyllactic acid
lactate dehydrogenase
bienzyme coupled catalysis
asymmetric reduction
分类号
TS201.3 [轻工技术与工程—食品科学]
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职称材料
题名
双酶协同降解胶体几丁质及其作用机制
被引量:
1
6
作者
吴昊
刘嘉荔
杨静文
胡雪芹
张洪斌
机构
合肥工业大学食品与生物工程学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2022年第6期74-80,共7页
基金
国家自然科学基金面上项目(81573399)
2019年度合肥工业大学智能制造技术研究院科技成果转化及产业化重点项目(IMICZ2019004)
安徽省自然科学基金项目(1908085QC130)。
文摘
建立一种几丁质酶(chitinase,ChiA)和β-N-乙酰基己糖胺酶HJ5N协同催化体系,可实现一步反应降解胶体几丁质制备N-乙酰氨基葡萄糖(N-acetylglucosamine,GlcNAc),探讨不同因素对双酶协同催化体系的影响和双酶协同作用机制。结果表明,双酶协同催化体系的最适反应温度为30℃,最适反应pH值为6,ChiA与HJ5N添加比(加酶量(U)计)为2∶1。在最优反应条件下以90 g/L虾壳几丁质(胶体几丁质30.3 g/L)为底物时,GlcNAc产量为17.55 mg/mL,收率达到58%。ChiA与HJ5N的协同作用机制主要表现在HJ5N可保证中间产物几丁二糖(GlcNAc)_(2)快速被转化为GlcNAc,有效解除(GlcNAc)_(2)对ChiA的抑制作用,从而实现双酶协同高效催化降解胶体几丁质制备GlcNAc。这为酶法降解胶体几丁质制备GlcNAc的工业应用提供了一种有效策略。
关键词
几丁质
酶
β-N-乙酰基己糖胺
酶
N-乙酰氨基葡萄糖
双
酶
协同
催化
胶体几丁质
Keywords
chitinase
β-N-acetylhexosaminase
N-acetylglucosamine
synergistic enzymatic catalysis
colloidal chitin
分类号
Q814 [生物学—生物工程]
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职称材料
题名
美科学家用酶瑚取氢的方法荻得成功
7
出处
《化工文摘》
2001年第10期27-27,共1页
关键词
美国
制氢技术
双酶催化
制氢系统
葡萄糖
提取工艺
分类号
TQ116.2 [化学工程—无机化工]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
葡萄糖酸钠的双酶催化制备法
刘营
王冠
程瑛
周樱
王大春
詹志春
《中国食品添加剂》
CAS
2019
0
下载PDF
职称材料
2
双酶连续催化生物合成D-丙氨酸
张卫卫
魏宇
张宏娟
焦庆才
刘均忠
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2017
4
下载PDF
职称材料
3
基于MeCP2蛋白和双酶信号放大的DNA甲基化电化学免疫分析
粟莎莎
张姝
黄健
陈曦
李艳
方立超
邓钧
莫非
郑峻松
《贵州医科大学学报》
CAS
2019
0
下载PDF
职称材料
4
双酶级联生物合成D-赖氨酸
陆阳
吴四平
张宏娟
刘茜
焦庆才
刘均忠
《精细化工》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2015
2
下载PDF
职称材料
5
乳酸脱氢酶与葡萄糖脱氢酶偶联催化合成D-苯基乳酸
罗希
杨泽锋
臧瑜
李宁
王鑫情
付永前
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019
3
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职称材料
6
双酶协同降解胶体几丁质及其作用机制
吴昊
刘嘉荔
杨静文
胡雪芹
张洪斌
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2022
1
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职称材料
7
美科学家用酶瑚取氢的方法荻得成功
《化工文摘》
2001
0
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职称材料
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