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吸附—交联法固定胰蛋白酶及在澄清啤酒中的应用
被引量:
6
1
作者
温燕梅
邱彩虹
《湛江海洋大学学报》
CAS
2001年第4期42-46,共5页
胰蛋白酶的固定化采用吸附—交联法。在单因素试验基础上 ,通过正交试验 ,获得了胰蛋白酶固定化的最佳条件 :酶与载体体积比为 2∶ 1,吸附时间为 10 h,p H=4 .5 ,缓冲液浓度为 0 .0 5 mol/ L,戊二醛的质量分数为 0 .1%。此条件下制得的...
胰蛋白酶的固定化采用吸附—交联法。在单因素试验基础上 ,通过正交试验 ,获得了胰蛋白酶固定化的最佳条件 :酶与载体体积比为 2∶ 1,吸附时间为 10 h,p H=4 .5 ,缓冲液浓度为 0 .0 5 mol/ L,戊二醛的质量分数为 0 .1%。此条件下制得的磁性酶活力回收在 5 0 %左右 ,相对酶活力达 74 % 。
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关键词
胰蛋白酶
固定化
磁性酶
啤酒
澄清
吸附-交联法
下载PDF
职称材料
壳聚糖交联介孔二氧化硅固定化β-葡萄糖苷酶生物转化淫羊藿苷研究
被引量:
2
2
作者
刘聪燕
李瑞云
+4 位作者
马程遥
刘玉萍
瞿鼎
李晓琦
陈彦
《中草药》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第3期685-691,共7页
目的制备壳聚糖交联SBA-15型介孔二氧化硅(SBA-15)固定化β-葡萄糖苷酶(β-Glc),促进淫羊藿苷高效转化为稀有宝藿苷I。方法采用吸附-交联法将β-Glc固定在壳聚糖交联SBA-15上,以载酶量和相对酶活力为评价指标,对其固定化条件进行优化;...
目的制备壳聚糖交联SBA-15型介孔二氧化硅(SBA-15)固定化β-葡萄糖苷酶(β-Glc),促进淫羊藿苷高效转化为稀有宝藿苷I。方法采用吸附-交联法将β-Glc固定在壳聚糖交联SBA-15上,以载酶量和相对酶活力为评价指标,对其固定化条件进行优化;采用透射电子显微镜(TEM)、扫描电子显微镜(SEM)、傅里叶变换红外光谱(FTIR)和N2吸附-脱附分析法对固定化酶进行表征,并对其酶泄露行为进行考察;以淫羊藿苷为底物,以游离酶为对照,考察固定化酶的最适酶解条件、酶解动力学和重复利用性。结果制备交联SBA-15固定化β-Glc的最佳p H值为6.0,固定化时间为8h,酶质量浓度为7 mg/mL;固定化酶的酶活力为439.2μmol/(h·g),载酶量为1.120 g/g载体,最适酶解条件为pH 6.0,转化温度50℃,底物质量浓度0.5 mg/mL,转化时间8 h,酶解动力学参数最大反应速率(V_(max))为10.24μg/min,米氏常数(K_(m))为16.15 mmol/L,重复利用5次后残余酶活大于80%。结论制备的交联SBA-15固定化β-Glc载酶量高、转化能力强、重复利用性好,可用于高效获取宝藿苷I。
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关键词
淫羊藿苷
宝藿苷I
Β
-
葡萄糖苷酶
介孔硅
固定化
生物转化
壳聚糖
吸附-交联法
N2
吸附
-
脱附分析
法
原文传递
题名
吸附—交联法固定胰蛋白酶及在澄清啤酒中的应用
被引量:
6
1
作者
温燕梅
邱彩虹
机构
湛江海洋大学基础科学系
出处
《湛江海洋大学学报》
CAS
2001年第4期42-46,共5页
文摘
胰蛋白酶的固定化采用吸附—交联法。在单因素试验基础上 ,通过正交试验 ,获得了胰蛋白酶固定化的最佳条件 :酶与载体体积比为 2∶ 1,吸附时间为 10 h,p H=4 .5 ,缓冲液浓度为 0 .0 5 mol/ L,戊二醛的质量分数为 0 .1%。此条件下制得的磁性酶活力回收在 5 0 %左右 ,相对酶活力达 74 % 。
关键词
胰蛋白酶
固定化
磁性酶
啤酒
澄清
吸附-交联法
Keywords
Trypsin Immobilization Magnetic immobilized enzyme
分类号
TS262.5 [轻工技术与工程—发酵工程]
Q556.3 [生物学—生物化学]
下载PDF
职称材料
题名
壳聚糖交联介孔二氧化硅固定化β-葡萄糖苷酶生物转化淫羊藿苷研究
被引量:
2
2
作者
刘聪燕
李瑞云
马程遥
刘玉萍
瞿鼎
李晓琦
陈彦
机构
南京中医药大学附属中西医结合医院
江苏省中医药研究院
出处
《中草药》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第3期685-691,共7页
基金
国家自然科学基金青年项目(81703714)
国家自然科学基金青年项目(81903858)
+1 种基金
江苏省科教强卫医学重点人才项目(ZDRCA 2016036)
江苏省中医药局科技项目(YB201925)。
文摘
目的制备壳聚糖交联SBA-15型介孔二氧化硅(SBA-15)固定化β-葡萄糖苷酶(β-Glc),促进淫羊藿苷高效转化为稀有宝藿苷I。方法采用吸附-交联法将β-Glc固定在壳聚糖交联SBA-15上,以载酶量和相对酶活力为评价指标,对其固定化条件进行优化;采用透射电子显微镜(TEM)、扫描电子显微镜(SEM)、傅里叶变换红外光谱(FTIR)和N2吸附-脱附分析法对固定化酶进行表征,并对其酶泄露行为进行考察;以淫羊藿苷为底物,以游离酶为对照,考察固定化酶的最适酶解条件、酶解动力学和重复利用性。结果制备交联SBA-15固定化β-Glc的最佳p H值为6.0,固定化时间为8h,酶质量浓度为7 mg/mL;固定化酶的酶活力为439.2μmol/(h·g),载酶量为1.120 g/g载体,最适酶解条件为pH 6.0,转化温度50℃,底物质量浓度0.5 mg/mL,转化时间8 h,酶解动力学参数最大反应速率(V_(max))为10.24μg/min,米氏常数(K_(m))为16.15 mmol/L,重复利用5次后残余酶活大于80%。结论制备的交联SBA-15固定化β-Glc载酶量高、转化能力强、重复利用性好,可用于高效获取宝藿苷I。
关键词
淫羊藿苷
宝藿苷I
Β
-
葡萄糖苷酶
介孔硅
固定化
生物转化
壳聚糖
吸附-交联法
N2
吸附
-
脱附分析
法
Keywords
icariin
baohuoside I
β
-
glucosidase
mesoporous silica
immobilization
biotransformation
chitosan
adsorption
-
crosslinking method
N2 adsorption
-
desorption analysis method
分类号
R283.6 [医药卫生—中药学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
吸附—交联法固定胰蛋白酶及在澄清啤酒中的应用
温燕梅
邱彩虹
《湛江海洋大学学报》
CAS
2001
6
下载PDF
职称材料
2
壳聚糖交联介孔二氧化硅固定化β-葡萄糖苷酶生物转化淫羊藿苷研究
刘聪燕
李瑞云
马程遥
刘玉萍
瞿鼎
李晓琦
陈彦
《中草药》
CAS
CSCD
北大核心
2021
2
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