期刊导航
期刊开放获取
河南省图书馆
退出
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
1
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式:
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08活性中心研究
被引量:
5
1
作者
黄光荣
戴德慧
+2 位作者
活泼
王龙军
蒋家新
《食品工业科技》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第1期204-205,209,共3页
运用化学修饰方法对一株嗜热芽孢杆菌所产生的耐高温蛋白酶HS08活性中心的结构进行了研究。结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,色氨酸和精氨酸对酶活性有重要作用,但并...
运用化学修饰方法对一株嗜热芽孢杆菌所产生的耐高温蛋白酶HS08活性中心的结构进行了研究。结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,色氨酸和精氨酸对酶活性有重要作用,但并不位于酶的活性中心。Zn2+可使该酶活性明显提高,Cu2+对该酶活性有抑制作用。因此,该酶属于金属离子激活的丝氨酸族蛋白酶。
展开更多
关键词
高温蛋白酶
嗜热芽孢杆茼
化学修饰
活性中心
丝氨酸蛋白酶
下载PDF
职称材料
题名
嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08活性中心研究
被引量:
5
1
作者
黄光荣
戴德慧
活泼
王龙军
蒋家新
机构
浙江科技学院生物与化学工程学院
中国计量学院生命科学学院
出处
《食品工业科技》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第1期204-205,209,共3页
基金
浙江省自然科学基金(Y405083)
浙江科技计划项目资助(2005C32019)。
文摘
运用化学修饰方法对一株嗜热芽孢杆菌所产生的耐高温蛋白酶HS08活性中心的结构进行了研究。结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,色氨酸和精氨酸对酶活性有重要作用,但并不位于酶的活性中心。Zn2+可使该酶活性明显提高,Cu2+对该酶活性有抑制作用。因此,该酶属于金属离子激活的丝氨酸族蛋白酶。
关键词
高温蛋白酶
嗜热芽孢杆茼
化学修饰
活性中心
丝氨酸蛋白酶
Keywords
thermostabie protease
thermophilic Bacillus
chemical modification
active center
serine protease
分类号
TS201.25 [轻工技术与工程—食品科学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08活性中心研究
黄光荣
戴德慧
活泼
王龙军
蒋家新
《食品工业科技》
CAS
CSCD
北大核心
2007
5
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部