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分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力 被引量：7
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作者 詹冬玲 高楠 +1 位作者 韩葳葳 冯雁 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2013年第3期628-633,共6页
通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由... 通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由野生型的S2片层(F11-E12-D13)变成环状结构.E12和K43均是活性位点的重要残基,这种变化将导致活性位点的柔性增强,有利于催化反应的发生. 展开更多
关键词 嗜热蛋白酶phpi 分子对接 动力学模拟 定点突变
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