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微生物固定化处理低浓度甲醇废水试验研究 被引量:6
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作者 朱文芳 李伟光 +1 位作者 吕炳南 何华 《哈尔滨工业大学学报》 EI CAS CSCD 北大核心 2004年第8期1008-1010,共3页
在好氧条件下,筛选、驯化出具有降解甲醇能力的工程菌(15株),并将之固定于颗粒活性炭上,组成固定化微生物反应器.考察不同吸附载体、pH、温度、溶解氧(DO)、底物浓度(甲醇浓度)及水力停留时间条件下,微生物固定化柱对甲醇处理效果的影响... 在好氧条件下,筛选、驯化出具有降解甲醇能力的工程菌(15株),并将之固定于颗粒活性炭上,组成固定化微生物反应器.考察不同吸附载体、pH、温度、溶解氧(DO)、底物浓度(甲醇浓度)及水力停留时间条件下,微生物固定化柱对甲醇处理效果的影响.确定最佳反应条件为:pH为7 0~8 5,水温为25~35℃,DO为3~5mgL,水利停留时间为30min,甲醇质量浓度为15~35mg/L时,反应器对甲醇的平均去除率可达70%以上.经固定化生物柱处理后的甲醇废水,出水的CODcr<12mg/L,满足进入脱盐水系统的要求,进一步处理可回用于工业锅炉用水. 展开更多
关键词 工程菌 固定化处理 生物活性炭 低浓度甲醇废水 微生物 甲醇废水 废水处理
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聚氧化乙烯作为固定化细胞包埋剂的研究 被引量:4
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作者 裴海燕 胡文容 +1 位作者 李力 王仲鹏 《山东工业大学学报》 2001年第6期511-518,共8页
以聚氧化乙烯 (PEG)为包埋剂 ,探索其制备固定化细胞小球的工艺过程 ,着重从小球颗粒的机械强度、传质性能、降解效率等三个方面来选择其最适宜的包埋条件 .由正交实验确定最佳工艺组合为 :包埋剂PEG的浓度为 2 0 % ,PEG和海藻酸钠比为 ... 以聚氧化乙烯 (PEG)为包埋剂 ,探索其制备固定化细胞小球的工艺过程 ,着重从小球颗粒的机械强度、传质性能、降解效率等三个方面来选择其最适宜的包埋条件 .由正交实验确定最佳工艺组合为 :包埋剂PEG的浓度为 2 0 % ,PEG和海藻酸钠比为 1∶4 ,菌胶比为 1∶2 ,交联时间为 32h ,其中 ,PEG的浓度是主要影响因素 ,PEG和海藻酸钠的体积比为次要因素 .最后还对固定化细胞降解染料的适宜温度及固定化细胞的保存进行了试验研究 . 展开更多
关键词 聚氧化乙烯 包埋 废水处理/固定化细胞
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酶在生物修复中的研究进展
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作者 张虹 邓舒元 +3 位作者 王博 刘宇龙 张凡 佘跃惠 《应用化工》 CAS CSCD 北大核心 2024年第5期1138-1143,共6页
综述了生物修复中的氧化还原酶(细胞色素P450、漆酶和过氧化物酶)和水解酶(脂肪酶、纤维素酶、酯酶和卤代烷烃脱卤酶),氧化还原酶通过使用NADP或NAD^(+)作为辅酶转移电子,这些酶介导的生化反应中产生的能量将染料、多环芳烃或农药等进... 综述了生物修复中的氧化还原酶(细胞色素P450、漆酶和过氧化物酶)和水解酶(脂肪酶、纤维素酶、酯酶和卤代烷烃脱卤酶),氧化还原酶通过使用NADP或NAD^(+)作为辅酶转移电子,这些酶介导的生化反应中产生的能量将染料、多环芳烃或农药等进行降解;水解酶通过断裂化学键如酯键、肽键和碳卤键等,将有毒的污染物转化为无毒的化合物。总结了提高酶生物修复效果的方法,如投加表面活性、酶固定化处理和基因工程改良增产等,分析了酶在生产与实际应用过程中存在的问题以及对未来的发展趋势进行了展望。 展开更多
关键词 有毒污染物 生物修复 生物酶 固定化处理 基因工程
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Immobilization of Agaricus Bisporus Laccase on Ceramic-Chitosan Composite Support and Their Properties:Potential for Oily Wastewater Treatment
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作者 Li Zhilin Shang Weilong +1 位作者 Liu Wei Li Hesheng 《China Petroleum Processing & Petrochemical Technology》 SCIE CAS 2016年第4期51-60,共10页
Laccase was immobilized on the ceramic-chitosan composite support by using glutaraldehyde as the cross-linking reagent. The immobilization conditions and characterization of the immobilized enzyme were investigated. T... Laccase was immobilized on the ceramic-chitosan composite support by using glutaraldehyde as the cross-linking reagent. The immobilization conditions and characterization of the immobilized enzyme were investigated. The immobilization of laccase was successfully realized when 3.0 mL of 1.25 mg/mL of laccase at a pH value of 4.0 reacted with 0.15 g of ceramic-chitosan composite support(CCCS) at 4 ℃ for 24 h. The immobilized enzyme exhibited a maximum activity at pH 3.0. The optimal temperatures for immobilized enzyme were 25 ℃ and 50 ℃. The K_m value of immobilized laccase for ABTS was 66.64 μmol/L at a pH value of 3.0 at 25 ℃. Compared with free laccase, the thermal, operating and storage stability of immobilized laccase was improved after the immobilization. 展开更多
关键词 ceramic-chitosan composite support immobilization laccase enzyme activity
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