南极eelpout(Lycodichthys dearborni)多聚体Ⅲ型抗冻蛋白基因的克隆及进化分析

冰冻海洋中生存的南极eelpout(Lycodichthysdearborni)体内能合成高浓度的Ⅲ型抗冻蛋白(AFPⅢ)。为了寻找新的AFPⅢ基因,构建了L.dearborni肝脏cDNA文库。通过斑点杂交筛选此文库,发现一个2.87kb 的cDNA克隆,LD12。序列分析采用DNAssist2.0和ClustalX1.8软件。结果显示,LD12分子由12个串联重复的片段构成,每一个片段编码一个61个氨基酸(aa)的Ⅲ型抗冻蛋白分子和一个9aa的连接子。这是第一次在合成AFPⅢ的极地鱼类中发现这样的多聚蛋白结构基因。有趣的是,组成、结构和起源都不相同的抗冻糖蛋白AF GP,其基因也呈现类似的多聚蛋白结构的现象。因此,这种独特的多聚基因结构可能是鱼类基因组在适应极端寒冷的环境中采取的一种普遍方式。

扩张蛋白(Expansin)研究进展

扩张蛋白是一类细胞壁酶蛋白,能够通过打断细胞壁多聚物之间的氢键诱导酸依赖的细胞壁延展和压力松弛。其由两类多基因家族编码,分别命名为α-expansin、β-expansin,每类扩张蛋白基因家族又有很多的基因成员。扩张蛋白已在不同的种属植物中被鉴定存在,并且大量的扩张蛋白基因被克隆。研究表明:每一个扩张蛋白基因在高度特定的位点和高度特定的细胞类型中表达,其表达在时间、空间上受到严格的调控且受到激素和环境因子的调控。目前认为扩张蛋白几乎参与了植物的整个发育过程:除具有增大细胞的功能外,扩张蛋白在细胞生长、种子萌发、根毛形成、根系生长、叶原基形成、叶子生长发育、果实成熟、器官脱离,以及花粉管生长方面起着重要的作用。就此最新研究进展,作一综合阐述。

抑丝酶家族构象与疾病

抑丝酶起家族有高度保守的空间结构,分子内反应中心环插入β-片层引起构象重排是大多数抑丝酶生物学作用的结构基础。抑丝酶分子突变或由此所致的环-片层多聚体,使抑丝酶生物学作用降低或丧失,导致抑丝酶相关性疾病产生。