水分胁迫对小麦捕光色素蛋白复合物的影响

棉农 4号春小麦幼苗 (Triticum aestivum L.cv.Miannong No.4)经 - 0 .5MPa PEG溶液渗透胁迫 2 4、48和 72 h,使叶片分别受到轻度、中度和重度的水分胁迫。在此渐进水分胁迫条件下 ,叶绿体类囊体膜中光系统 捕光色素蛋白复合物 (LHC )的各组分含量发生了不同变化。对类囊体膜色素蛋白复合物进行的温和电泳结果显示 ,在轻度水分胁迫 (2 4 h)时 ,三聚体形式的 LHC b含量有所增加 ,而在中度 (48h)和重度 (72 h)胁迫下其含量减少 ,说明轻度水分胁迫对其有诱导作用 ,而中、重度水分胁迫对它有破坏作用。与 L HC b的变化不同 ,LHC a和 LHC c的含量在轻度水分胁迫时就开始下降 ,LHC d的含量在整个胁迫过程中变化不大。讨论了 LHC 各组分在水分胁迫下发生不同变化的原因。

捕光色素蛋白复合物的研究进展

高等植物体内的2种光合系统PSⅠ和PSⅡ,分别由各自独立的核心复合物和捕光色素蛋白复合物组成。对PSⅠ和PSⅡ的各组分主要捕光色素蛋白复合物的结构特点和功能研究新进展进行了综述。

PSⅡ-LHCⅡ超分子复合物的结构与功能

PSⅡ-LHCⅡ超分子复合物是构成PSⅡ颗粒的基本单元,由PSⅡ核心复合物和LHCⅡ复合物构成。现介绍了超分子复合物的组装,PSⅡ核心复合物和LHCⅡ复合物的结构与功能,以及大量LHCⅡ和微量LHCⅡ在超分子复合物组装中的作用。

叶绿素缺乏油菜突变体的LHCⅡ多肽组成、蛋白含量与cab基因转录研究

与野生型油菜相比 ,叶绿素缺乏油菜突变体 Cr35 2 9L HC 多肽组成并未发生改变 ,但其含量却都明显降低 .RNA印迹及点杂交结果都显示出 Cr35 2 9cab基因的转录增加 .这些结果表明 :该叶绿素缺乏突变体仅影响L HC 多肽的蛋白含量 ;并未影响其组成 ;突变体 L HC 蛋白量的减少并非 cab基因转录降低所致 .可见转录水平的调节仅对 L HC 在类囊体膜上的积累起有限作用 ;

快速检测植物类囊体膜蛋白体内磷酸化的方法

借助特异的磷酸蛋白探针 ,建立了快速检测植物类囊体膜蛋白体内磷酸化的方法 ,可以检测到光照处理的豌豆叶圆片类囊体膜中 8条磷酸化蛋白带存在 ,它们的分子质量分别为 6 5、 45、 36、 33、 30、 2 9、 2 0和10ku .进一步使用光系统Ⅱ反应中心蛋白和捕光色素复合物Ⅱ (LHCⅡ )的特异抗体 ,确定了上述磷酸化蛋白的归属 ,分别是磷酸化D1和 (或 )D2的聚合体 (6 5ku)、CP43(4 5ku)、D2 (36ku)、D1(33ku) ,LHCB1(30ku) ,LHCB2 (2 9ku)和 psbHgene产物 (10ku) ,2 0ku小肽尚不清楚其来源 .

高等植物光合作用捕光色素蛋白转运的分子机制研究取得重要进展

中科院植物所张立新研究组及其合作者研究发现了高等植物光合作用捕光色素蛋白被膜转运途径分选进入类囊体膜转运途径的重要转运蛋白LTD。LTD是随着光合生物捕光色素蛋白出现后特异进化而来的，其功能在于识别捕光色素蛋白特异性的T14基序，从而协助捕光色素蛋白的叶绿体跨内膜转运．并转运到信号颗粒识别转运途径上，确保捕光色素蛋白的精确定位和组装成功能复合物。

光系统Ⅱ超分子复合物的放氧活性分析

以高等植物大量捕光色素蛋白复合物(major light harvesting complexⅡ,LHCⅡb)对光系统Ⅱ(photosystemⅡ,PSⅡ)放氧活性的影响为研究对象,从豌豆类囊体膜中分步提取出三种PSⅡ蛋白复合物,结合电泳和光谱分析,鉴定出三种复合物的主要区别是LHCⅡb含量不同。对于三种PSⅡ色素蛋白复合物在不同光质和光强下放氧速率变化的测定结果表明,三种复合物的放氧速率均存在光饱和点。含有1～2个LHCⅡb三体的粗核心提取物的放氧活性和几乎不含LHCⅡb的纯核心的放氧活性一致,但是它们的放氧活性都远低于含有5～6个LHCⅡb三体的富含PSⅡ颗粒的膜片。说明PSⅡ超分子体系在少于2个外周天线时不能发挥正常的光化学活性。

盐酸胍对叶绿体膜能量传递的影响

经盐酸胍处理的菠菜叶绿体膜,在室温下的F_(685)荧光强度随盐酸胍浓发的增加而逐渐下降;荧光激发光谱中位于420nm、437nm和685nm的荧光峰高随盐酸胍浓度的增加而减小。盐酸胍处理导致叶绿体膜F_(685)/F_9736)比值下降,并且消除Mg^(+2)对激发能分配的调节作用。盐酸胍处理对叶绿体膜的吸收光谱(400～700nm)及叶绿素解离无影响,但引起叶绿体膜紫外差示光谱(处理的膜减正常的膜)中位于227nm吸收峰的出现,并且峰的吸收强度随盐酸胍浓度的增加而增强,峰位随盐酸胍浓度增加而红移。上结果表明,盐酸胍诱导的F_(685)下降,可能是盐酸胍改变膜蛋白构型,从而导致激以发能从光系统Ⅱ向光系统Ⅰ分配的结果。

假根羽藻(Bryopsis corticulans)LHCⅡ的聚集态对Chl a电子激发态性质的影响

采用稳态吸收、荧光和皮秒时间分辨荧光光谱手段研究了假根羽藻(Bryopsis corticulans)捕光色素-蛋白复合物LHCⅡ(light-harvesting complexⅡ)的单体、三聚体和寡聚体中叶绿素(Chl)a的电子激发态性质．稳态光谱结果表明：选择性激发Chla或Chlb时,LHCⅡ寡聚体中Chla的荧光强度减弱并非由Chlb→Chla传能效率的降低造成,主要是由聚集体内激发态Chla的快速猝灭机制引起的．时间分辨荧光动力学分析表明：不同聚集态LHCⅡ中Chla的荧光动力学遵从双指数衰减行为,长寿命组分(4．1～4．7ns)来源于LHCⅡ中Chla的荧光发射；短寿命组分(135-540ps)归属为组成聚集体的蛋白单体内Chla分子间的激发态能量平衡过程,该能量平衡过程的时间尺度因LHCⅡ的聚集程度不同而异,在寡聚体(135ps)中比在单体(540ps)和三聚体(520ps)中的平衡显著加快．上述结果表明,LHCⅡ的三聚体向PSⅡ反应中心传能的本领最强,而寡聚体则具有较强的猝灭LHCⅡ内Chla电子激发态的能力,这可能是一种通过LHCⅡ分子结构的转换来实现光保护功能的机制．