希土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用

在pH6.30、37℃条件下,用离心超过滤法测定了11种希土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白(BSA)的专一性结合常数K_s和非专一性结合常数K_(ns).并通过CD、UV、IR和荧光光谱研究了Tb(Ⅲ)和Eu(Ⅲ)与BSA作用的机理.结果表明,K_s和K_(ns)分别与希土离子(Ⅲ)和二元、一元羧酸形成配合物的稳定常数随希土系列原子序数的变化规律相一致.结合部位分布在BSA的亲水性表面,参与配位的基团只有谷氨酸、天冬氨酸残基侧链中的β、γ—COO^-和肽键中的C=O基团.根据BSA的氨基酸序列,对结合部位进行了归属.其中非专一性结合位分布于BSA分子表面的单一COO^-位置,而专一性结合位可能分别处于56-57(Asp-Glu)、170-171(Glu-Asp),362-363(Asp-Asp)和560-561(Asp-Asp)四个位置.