红细胞带Ⅲ蛋白C1肽链的纯化及其功能的初步研究

目的：研究红细胞带Ⅲ蛋白Ｃ１肽链（带Ⅲ蛋白Ａｌａ８９３－Ｖａ１９１１）的特性及其功能。方法：以１００ｍｍｏｌ／ＬＮａＯＨ预处理红细胞膜血影，再用胰蛋白酶消化，采用高效液相色谱（ＨＰＬＣ）及氨基酸测序仪分析检定了从红细胞血影中释放的多肽，并纯化了带Ⅲ蛋白Ｃ１肽链，以不同浓度的Ｃ１肽链与新鲜的红细胞血影进行温浴。结果：Ｃ１肽链与红细胞内的新蛋白酶活性有关。

氢氧化钠对红细胞膜带Ⅲ蛋白作用的研究

本实验以红细胞膜带Ⅲ蛋白Ｃ１（Ａｌａ Ｓ９３－Ｖａｌ９１１）及ＫＳ－２（Ｓｅｒ ７３１－Ｌｙｓ ７４３）／肽链的释放量为指标，研究了不同浓度的氢氧化钠对带Ⅲ蛋白的影响。结果证明随着氢氧化钠浓度的升高多肽的释放量明显增多，用１００ｍ Ｍ ＮａＯＨ 预处理红细胞膜，再用胰蛋白酶消化，对从红细胞膜释放的多肽进行了氨基酸测序分析。

傅里叶变换红外技术研究Cl^-通过红细胞膜带Ⅲ蛋白时的构象变化

用傅里叶变换红外光谱技术研究Ｃｌ-通过完整红细胞、红细胞血影、重组带Ⅲ蛋白脂质体三种体系中的膜带Ⅲ蛋白时的二级结构变化。结果证明：Ｃｌ^-通过膜带Ⅲ蛋白，导致其ａ-螺旋增加，β-结构减少，以扫描隧道显微术直接观察到Ｃｌ^-通过前后、膜带Ⅲ蛋白的分子形态有改变。

付里埃变换红外测定有不同阴离子结合和通过时膜带Ⅲ蛋白的构象变化

用付里埃变换红外（FTIR）技术研究了不同阴离子结合和通过时，脂蛋白体膜带血蛋白二级结构的变化．发现：有Cl-、NO3、SO42-结合和通过时，膜带血蛋白α螺旋均为升高趋势，其中Cl-结合和通过时，带Ⅲ蛋白α螺旋增加较少；NO3-、SO4-结合和通过时，带Ⅲ蛋白α螺旋增加较多．阴离子结合和通过时，带Ⅲ蛋白α螺旋的增加可能与带Ⅲ所形成的阴离子通道扩张有关，扩张程度的大小主要取决于阴离子的体积，基本不受其所带电荷量的影响．

膜带Ⅲ蛋白二级结构研究

目的进一步阐明人红细胞膜带Ⅲ蛋白转运阴离子的生物学机制。方法用傅里叶变换红外技术分别定量测定了带Ⅲ蛋白处于内向和外向两种状态时二级结构的变化。结果带Ⅲ蛋白处于内向状态时，α螺旋含量较多，处于外向状态时，α螺旋含量较少。结论这种带Ⅲ蛋白螺旋含量的不同，可能与其在不同状态下生理功能上的差异有关。

傅里叶变换红外技术研究NO^-_3通过细胞膜带Ⅲ蛋白时的构象变化

目的进一步研究阴离子通过时，ｂａｎｄ３蛋白分子构象的变化。方法制备红细胞血影和重组脂蛋白体膜ｂａｎｄ３，并以ＦＴＩＲ技术测定阴离子通过时ｂａｎｄ３蛋白分子构象的变化。结果ＮＯ－３通过膜ｂａｎｄ３蛋白时，导致其α－螺旋增加，β－结构减少，且相同浓度ＮＯ－３作用下，脂蛋白体膜ｂａｎｄ３蛋白的二级结构变化较大。结论阴离子通过时，ｂａｎｄ３蛋白形成的离子通道发生有限性扩张。