恶性疟原虫杂合多肽抗原融合基因的克隆和表达

合成了５对寡核苷酸片段，分别连接在两种恶性疟原虫杂合多肽（４５肽和５８肽）抗原基因片段（ＨＰＦＧＡ和ＨＰＦＧＢ）的头部和尾部，将这两种片段分别与霍乱毒素Ｂ亚单位（ＣＴ－Ｂ）基因末端融合。两种杂合多肽抗原分别含有数个红内期和红外期有代表性的、并能被Ｔ或Ｂ淋巴细胞识别的保护性抗原表位，ＣＴ－Ｂ基因前端具有促使分泌的信号肽序列。将这两种融合基因的不同重组质粒分别转化大肠杆菌，对转化菌的培养上清检测表明融合蛋白被分泌性表达，既具有恶性疟原虫和ＣＴ－Ｂ抗原性，又保持了ＣＴ－Ｂ与其受体神经节苷脂ＣＭ１结合的生物学活性。