米谷蛋白淀粉样纤维聚集体自组装过程中蛋白质结构演变、功能性质及体外消化性研究

蛋白质自组装形成淀粉样纤维聚集体,是改善和拓宽食品蛋白质功能性质的重要手段。本文研究了pH 2.0和85℃加热不同时间形成的米谷蛋白淀粉样纤维聚集体(RAFA)自组装过程中蛋白质结构演变、黏度和热力学等功能性质,以及RAFA在模拟胃液和小肠液中的消化行为。结果显示,在pH 2.0、85℃条件下,天然米谷蛋白高分子量亚基逐渐水解成12 ku以下的小分子肽。随着加热时间的延长,RAFA的β-折叠构含量从0 h的(22.76±0.49)%增至峰值6 h时的(32.11±0.52)%,表明RAFA的形成是蛋白质先水解后多肽重组聚集的过程。另外,RAFA表现出较高的热稳定性,其放热峰的Tmax值从0 h的(70.34±0.51)℃增至峰值4 h时的(174.55±0.34)℃。体外消化的透射电镜结果显示,热处理6 h和10 h的纤维消化趋势一致,胃蛋白酶消化60 min后,一部分具有分枝状的长纤维被酶解成短小纤维,同时观察到较大的聚集体颗粒。胰酶作用后纤维结构减少,大的聚集体颗粒被酶解为小聚集体颗粒,即RAFA表现出胃蛋白酶抗性。本研究结果为利用蛋白质纤维聚集体构建新型食品提供了理论参考。