杨梅素对α-淀粉酶的抑制机制研究

利用光谱学结合分子模拟和分子动力学技术,探究杨梅素对α-淀粉酶的抑制机理及其相互作用,阐释杨梅素抑制α-淀粉酶活性的分子机制。结果表明,杨梅素以混合型的方式抑制α-淀粉酶的活性,其半抑制浓度(IC_(50)值)为(9.25±0.31)mg/mL,抑制常数为(7.75±0.29)mg/mL。杨梅素主要通过氢键和范德华力与α-淀粉酶结合,结合常数K_(a)为10^(6)数量级。杨梅素能猝灭α-淀粉酶的荧光,猝灭方式为静态猝灭。当两者结合后,α-淀粉酶的二级结构由β-折叠向α-螺旋转变,使得酶的疏水性增加,结构变紧密。杨梅素能够进入α-淀粉酶的活性部位,与Leu162、Ala198、His201、Glu233、Ile235及Asp300等氨基酸残基发生相互作用。说明杨梅素与底物竞争酶的活性中心,阻碍酶催化底物,进而抑制α-淀粉酶的活性。