目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌潜伏相关蛋白Rv2628的结构与功能。方法自NCBI网站获取Rv2628蛋白的基本信息;利用Protparam、ProtScale预测Rv2628蛋白的理化性质、亲疏水性;应用Signal 6.0 Server、TMHMM Server V.2.0、NLSt...目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌潜伏相关蛋白Rv2628的结构与功能。方法自NCBI网站获取Rv2628蛋白的基本信息;利用Protparam、ProtScale预测Rv2628蛋白的理化性质、亲疏水性;应用Signal 6.0 Server、TMHMM Server V.2.0、NLStradamus、PSORTb预测Rv2628蛋白的信号肽、跨膜区域、核定位信号及亚细胞定位;使用NetNGlyc1.0、NetPhos Server v.3.1预测Rv2628蛋白的糖基化位点及磷酸化位点;利用SOPMA分析Rv2628蛋白的二级结构,使用SWISS-MODEL对其进行三级结构同源建模;使用ABCpred、SYFPEITHI预测Rv2628蛋白的相关抗原表位;利用MEGA构建Rv2628蛋白的分子进化树;使用STRING数据库预测与Rv2628蛋白可能发生互作的蛋白;使用autodock实现Rv2628蛋白与化合物的分子对接。结果Rv2628基因全长363 bp,由120个氨基酸构成,分子式为C575H906N178O168S4,等电点(pI)为9.09;Rv2628蛋白亚细胞定位于细胞质,无跨膜结构、信号肽及糖基化位点,存在12个磷酸化位点,包括6个苏氨酸、5个丝氨酸和1个酪氨酸磷酸化位点;该蛋白的二级结构以α-螺旋(41.67%)、无规则卷曲(35.83%)为主;Rv2628蛋白含有10个B细胞、6个Th细胞和6个CTL候选表位,三级结构同源建模的GMQE为0.72;苯基香豆素化合物10可以稳定的与Rv2628蛋白结合并发挥抑制作用;此外,Rv2628蛋白可能与Rv1733c、rip3、hrp1、devR、hspX等蛋白存在相互作用,参与结核分枝杆菌潜伏休眠的过程,诱导Th1免疫反应。结论Rv2628蛋白为亲水性蛋白,存在多个磷酸化位点并能够与多种蛋白相互作用,具有高度免疫原性,包含多个优势B细胞、T细胞抗原表位,可作为结核病诊断的候选蛋白。展开更多
文摘目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌潜伏相关蛋白Rv2628的结构与功能。方法自NCBI网站获取Rv2628蛋白的基本信息;利用Protparam、ProtScale预测Rv2628蛋白的理化性质、亲疏水性;应用Signal 6.0 Server、TMHMM Server V.2.0、NLStradamus、PSORTb预测Rv2628蛋白的信号肽、跨膜区域、核定位信号及亚细胞定位;使用NetNGlyc1.0、NetPhos Server v.3.1预测Rv2628蛋白的糖基化位点及磷酸化位点;利用SOPMA分析Rv2628蛋白的二级结构,使用SWISS-MODEL对其进行三级结构同源建模;使用ABCpred、SYFPEITHI预测Rv2628蛋白的相关抗原表位;利用MEGA构建Rv2628蛋白的分子进化树;使用STRING数据库预测与Rv2628蛋白可能发生互作的蛋白;使用autodock实现Rv2628蛋白与化合物的分子对接。结果Rv2628基因全长363 bp,由120个氨基酸构成,分子式为C575H906N178O168S4,等电点(pI)为9.09;Rv2628蛋白亚细胞定位于细胞质,无跨膜结构、信号肽及糖基化位点,存在12个磷酸化位点,包括6个苏氨酸、5个丝氨酸和1个酪氨酸磷酸化位点;该蛋白的二级结构以α-螺旋(41.67%)、无规则卷曲(35.83%)为主;Rv2628蛋白含有10个B细胞、6个Th细胞和6个CTL候选表位,三级结构同源建模的GMQE为0.72;苯基香豆素化合物10可以稳定的与Rv2628蛋白结合并发挥抑制作用;此外,Rv2628蛋白可能与Rv1733c、rip3、hrp1、devR、hspX等蛋白存在相互作用,参与结核分枝杆菌潜伏休眠的过程,诱导Th1免疫反应。结论Rv2628蛋白为亲水性蛋白,存在多个磷酸化位点并能够与多种蛋白相互作用,具有高度免疫原性,包含多个优势B细胞、T细胞抗原表位,可作为结核病诊断的候选蛋白。
