β-乳球蛋白的热变性聚集概述

介绍了天然β-乳球蛋白(β-Lg)的结构。叙述了β-Lg的热变性聚集机理,包括热变性聚集机理、热变性的结构变化及影响β-Lg热变性聚集的因素。最后介绍了β-Lg热变性聚集在乳品加工业中的应用。

硫酸葡聚糖对低离子强度下罗非鱼肌球蛋白热变性聚集的抑制及其机制

以罗非鱼背部白肉为原料提取肌球蛋白,分析在低离子强度(1,50,150 mmol/L KCl)下,硫酸葡聚糖(dextran sulfate,DS)的添加对热处理(40～80℃,1℃/min)过程中肌球蛋白(2.0mg/mL)溶解度和分子结构的影响,探讨DS对肌球蛋白热变性聚集的抑制效果及机理。结果表明,在1mmol/L KCl条件下,肌球蛋白溶解度极低,热处理后分子头部聚集,尾部交联;在50,150mmol/L KCl条件下,肌球蛋白纤丝逐渐解离变粗,热处理后丝状体消失,头部聚集,溶解度、α-螺旋含量明显下降。添加0.4mg/mL DS后,热处理过程中体系浊度、溶解度和α-螺旋含量无明显变化,与未添加DS的体系相比,相同温度条件下肌球蛋白的溶解度明显增大(P<0.05),表面电势升高。DS与肌球蛋白分子间强的静电相互作用能有效抑制低离子强度下肌球蛋白的热变性聚集。

不同离子强度下罗非鱼肌球蛋白热变性聚集研究

以罗非鱼肉为原料,提取肌球蛋白,分析不同离子强度(1、50、150、300、600 mmol/L KCl)下热处理(40~80℃,1℃/min)对其浊度、溶解度、表面疏水性、α-螺旋含量及聚集体粒径的影响。结果显示,离子强度及热处理温度明显影响肌球蛋白的热变性聚集。在低离子强度(1~150 mmol/L KCl)下,肌球蛋白聚集成纤丝,溶解性差,热处理后分子聚集沉淀,溶解度和α-螺旋含量减小(p<0.05),体系热稳定性差;在高离子强度(300~600 mmol/L KCl)下,肌球蛋白分子解离成单体,溶液澄清,当热处理温度高于50℃时,肌球蛋白溶解度下降,表面疏水性增加,α-螺旋含量显著减小(p<0.05),但分子聚集不明显。总体分析,高盐离子的静电屏蔽作用导致肌球蛋白纤丝解离,由此也会对肌球蛋白分子结构有一定的保护作用,热稳定性相对较好。

完全热变性、可溶性大豆蛋白聚集物的溶解性质研究

大豆分离蛋白在完全或部分热变性下仍可以保持较高的溶解性,这种类型的大豆蛋白在世界大豆蛋白工业中占据了重要地位。本研究发现:该类型的大豆分离蛋白的亚基之间是以共价键和非共价键相结合。其溶解性质与传统的低变性大豆分离相比:在饱和湿度加热条件下更容易丧失水溶性,在湿度为18%和50%下二者的变化趋势基本相同,盐溶性相对较差,含水乙醇对其溶解度的降低作用相对较弱,在65%乙醇溶液中加热溶解性非但不降低而且还大幅度升高。该研究成果对于大豆分离蛋白产品的开发以及大豆蛋白的基础研究都具有重要的借鉴意义。