燕麦分离蛋白的提取及功能性测定

以裸燕麦为原料,采用传统的碱提酸沉法,在料液比为1∶10 g/mL,pH=8.5(碱提)和pH=4.5(酸沉),T=20℃条件下提取燕麦分离蛋白,蛋白提取率为75%,再在不同的pH、离子强度和蛋白浓度条件下,进行燕麦分离蛋白的功能性测定,测定其乳化活性、起泡性、持水性、粘度。结果得出,燕麦分离蛋白在等电点附近时其乳化活性、起泡性、持水性数值最低,离子强度对各功能性指标的影响各不相同,燕麦分离蛋白粘度与其蛋白浓度成正比。

水媒法燕麦分离蛋白的制备

以裸燕麦为原料采用水媒法工艺制备了燕麦分离蛋白(oat protein isolate,OPI)和燕麦浓缩蛋白(oat protein concentrate,OPC)。研究确定了工艺路线为打浆、冷冻、分离去渣以及离心分级。单因素实验表明,当提取pH为8.5,冷冻时长为10 h,离心分级pH为7.2时,所得OPI的蛋白质含量可达92.61%,蛋白质提取率可达42.46%。与此同时,所得OPC的蛋白质含量为65.14%,蛋白质提取率为44.75%。并对OPI与OPC的氨基酸组成进行了分析,结果表明,OPI与OPC的氨基酸组成比较平衡,具有较高的营养价值。

燕麦分离蛋白分子修饰对其形貌及功能特性的影响

通过聚乙二醇(PEG)对燕麦分离蛋白进行分子修饰,利用傅里叶红外FTIR和核磁光谱1HNMR对修饰后产物的结构进行了验证,并采用原子力显微镜AFM对修饰产物的形貌进行了观察,然后研究了燕麦分离蛋白修饰产物OPI-MPEG的溶解性、起泡性和乳化性等功能特性。结果表明:PEG通过醚的方式结合到燕麦分离蛋白上,最大的单个OPI-PEG分子粒径为10.5 nm左右,最小的分子粒径为2.5 nm左右,平均粒径5 nm左右,可以推断PEG比较容易修饰燕麦分离蛋白粒径较小的颗粒;OPI-PEG极易溶于水和其他几种有机溶剂中,溶解性较OPI有显著提高;燕麦分离蛋白修饰产物OPI-PEG的起泡性为78.3%,较燕麦分离蛋白起泡性提高了13.3%,起泡稳定性68%,较燕麦分离蛋白起泡稳定性提高了3.0%,燕麦分离蛋白修饰产物OPI-PEG的乳化性为60.8%,较燕麦分离蛋白乳化性提高了50.8%;乳化稳定性55.3%,较燕麦分离蛋白乳化稳定性提高了10.2%。

琥珀酰化燕麦分离蛋白制备条件的优化及其结构分析

为提高燕麦分离蛋白(OPI)的溶解性,采用琥珀酰化法对燕麦分离蛋白进行改性。通过单因素实验研究反应温度、p H、酸酐添加量、蛋白浓度对OPI溶解性的影响,同时采用荧光发射光谱对其结构变化进行分析。在单因素实验的基础上,运用响应面法优化出琥珀酰化改性燕麦分离蛋白的适宜条件:反应温度为50℃、p H为8.5、酸酐添加量为10%、蛋白浓度为4%,在此条件下溶解度为68.38%。荧光发射光谱检测得出,琥珀酰化后OPI的荧光强度增强,是由于改性后侧链结构展开,更多的亮氨酸暴露出来所引起。

燕麦分离蛋白消化特性和消化产物对STC-1细胞分泌胆囊收缩素的影响

为研究燕麦分离蛋白的消化特性及其消化产物对肠内分泌细胞分泌胆囊收缩素(CCK)的影响,以燕麦为原料,采用碱提酸沉法得到燕麦分离蛋白,分析燕麦分离蛋白在模拟胃肠道消化过程中的分子质量变化、氮释放规律、消化产物的氨基酸组成,计算氨基酸评分、化学评分和必需氨基酸指数,并以STC-1细胞为肠内分泌细胞模型评价消化产物对STC-1细胞分泌CCK的影响。实验结果表明:燕麦分离蛋白经胃肠消化后,消化产物的分子质量小于10 kDa,释放的可溶性氮的比例为90.11%,消化产物可溶性部分中游离氨基酸的比例为22.8%,肽的比例为67.31%,并且肽的分子质量主要在1000 Da以下(约74%);燕麦分离蛋白消化产物中必需氨基酸总量占38.75%,必需氨基酸与非必需氨基酸的比值为0.63,且必需氨基酸指数(0.95)大于0.90。燕麦分离蛋白消化产物对STC-1细胞影响的实验结果表明,燕麦分离蛋白消化产物对STC-1细胞生长具有显著的促进作用,且能够增加CCK的合成和分泌。研究结果表明,燕麦分离蛋白作为一种优质的蛋白质原料,不仅具有优良的营养功能,而且具有促进肠内分泌细胞分泌CCK的生物活性,在食品领域具有较大的应用潜力。

糖基化燕麦分离蛋白制备的工艺优化研究

采用湿法糖基化对燕麦分离蛋白(oat protein isolate,OPI)进行改性,以接枝度和溶解度为指标,通过单因素和正交试验优化改性工艺。结果表明,以葡萄糖作为糖基供体的最优改性条件为:蛋白质量浓度2%、葡萄糖:OPI(质量比)3∶1、反应时间80min、反应温度95℃,在此条件下,糖基化接枝度为(19.82±0.09)%。

加热处理燕麦分离蛋白对胃蛋白酶水解的影响

采用坝莜1号燕麦为原料进行研究,通过对蛋白质水解度及SDS-PAGE电泳分析发现:未经过加热处理的燕麦分离蛋白水解度较高且更容易水解为小分子质量的亚基。当热处理温度低于70℃时,加热造成蛋白结构解离,破坏了胃蛋白酶作用位点,不利于水解;在70~80℃时,部分燕麦分离蛋白由于加热造成聚集改变其原有蛋白结构,遮蔽了胃蛋白酶作用位点,随着水解时间的延长,部分胃蛋白酶作用位点暴露水解度提高,但由于聚集造成结构改变,大的聚集体很难水解为小分子质量的亚基;110℃加热处理使燕麦分离蛋白形成更大聚集体,同样地,大分子质量的聚集体很难水解为小分子质量的亚基。因此,未经过加热处理的燕麦分离蛋白更容易被人体吸收。

燕麦分离蛋白对大豆蛋白膜性能改善的研究

为改善单一蛋白膜的性能,将燕麦分离蛋白与大豆分离蛋白以不同比例共混制备可食性复合膜,考察成膜液体系的粒径、Zeta电位及流变特性以及共混比例对膜透光率、水溶性、机械性能和阻隔性能的影响。结果表明:复合膜的水蒸气透过率较单一大豆分离蛋白膜和燕麦分离蛋白膜分别降低了24.88%和10.53%,过氧化值降低了16.55%和8.4%,抗拉强度在共混比例为4:1时达到最大值(5.55 MPa),较大豆分离蛋白膜(4.49 MPa)提高了23.6%,为纯燕麦分离蛋白膜(1.03 MPa)的近5倍。红外光谱、电镜和热重结果显示复合膜中大豆分离蛋白与燕麦分离蛋白分子间氢键作用加强,膜的表面更加光滑平整且热稳定性好,紧凑的结构使复合膜的机械性能和阻隔性能改善。该可食性膜能有效保护内部食品的品质,且与普通塑料食品包装相比,该可食性膜对环境更加友好。该研究为可食性蛋白膜在包装领域更广泛的应用提供理论依据。

燕麦麸分离蛋白的酶解对其功能性质的影响

为了改善燕麦蛋白的功能性质以扩大其在食品工业中的应用,该文以燕麦麸为原料制备了燕麦麸分离蛋白(OBPI),并利用胰蛋白酶对其进行水解,得到了3种不同水解度(4.1%、6.4%、8.3%)的酶解产物。SDS-PAGE分析结果表明OBPI中的主要蛋白成分是球蛋白,其经过胰蛋白酶处理后,球蛋白酸性亚基被部分水解而碱性亚基相对保持完整。胰蛋白酶水解显著改变了OBPI的功能性质。在所考察的水解度范围内,随着水解度的升高,酶解产物的溶解性、持水性、乳化活性及起泡能力等方面均逐渐增加;但持油性、乳化及泡沫稳定性有不同程度的降低。

复合多糖酶Viscozyme L在制备燕麦麸分离蛋白中的应用

以脱脂燕麦麸为原料,通过碱溶酸沉工艺制备燕麦麸分离蛋白。在传统工艺基础上增加了复合多糖酶V iscozym eL预处理过程,并通过响应面回归分析方法对预处理条件进行了优化,确定最优的工艺参数为:加酶量3.02 FBG/g,pH4.6,温度44℃,预处理时间2.8 h。与传统工艺相比,燕麦麸蛋白的提取率由6.6%提高到56.2%,分离蛋白制品纯度由72.9%提高到81.7%。