猪血球水解蛋白质的功能特性和抗氧化性

该研究以热处理后的猪血球冻干粉为原料，通过碱性蛋白酶酶解制备水解蛋白质，并对所制备的水解蛋白质的功能特性和体外抗氧化活性进行研究。结果表明，该水解蛋白质具有较好的溶解性、吸湿性和保湿性及一定的起泡性，较弱的乳化性和泡沫稳定性，相对分子质量主要分布在2000～3000。体外抗氧化研究表明，水解蛋白质能够有效地清除·OH、DPPH·，抑制脂质过氧化，同时具有较强的总抗氧化能力和金属螯合能力。

猪血球胃蛋白酶水解物抗氧化活性的研究

以脂质氧化抑制力(LA)、亚铁离子螯合能力(FICP)、二苯代苦味酰肼(DPPH)自由基清除能力(DRSA)为测定指标,探讨了猪血球胃蛋白酶水解物(PDPH)的抗氧化活性。结果表明,PDPH具有极好的亚油酸脂质氧化抑制力(P<0.01)、一定的FICP(P<0.05)和DRSA(P<0.05)。PDPH的脂质氧化抑制力在10μg/mL时为α-生育酚的4.38倍,100μg/mL时为5.50倍;金属离子螯合能力在100μg/mL样品浓度,50μmol/L FeCl2时的螯合率约为10μmol/L EDTA的1.23倍;在10-100μg/m L样品浓度时基本无DRSA,但在500μg/m L的DR-SA为53.8%。

猪血球粉与鱼粉组合对异育银鲫部分生理功能的影响

[目的]研究猪血球粉与鱼粉组合对鲫鱼非特异性免疫力和血液学指标的影响,探讨以饲料原料优化组合实现猪血球粉对鱼粉的替代效果和可行性。[方法]将初始体重为(18.40±1.07)g的270尾鲫鱼随机分为6组,每组设3个重复,每重复15尾鱼。以不添加猪血球粉的饲料为对照组,其他饲料组猪血球粉含量分别为2.5%、5.0%、7.5%、10.0%、11.5%;对应的鱼粉用量分别为13.8%、10.7%、7.8%、4.8%、1.8%、0。[结果]经过83 d的养殖试验,与对照相比,当饲料中猪血球粉添加量为7.5%时,异育银鲫血清总蛋白含量显著大于对照组(P<0.05);添加量大于7.5%时,异育银鲫肝脏GPT酶活力低于对照而血清丙氨酸氨基转移酶活力大于对照组,差异不显著(P>0.05);各试验组的T-SOD、LSZ、血红蛋白、天冬氨酸氨基转移酶、尿素、葡萄糖、总胆固醇、甘油三酯、低密度脂蛋白胆固醇含量无显著性差异(P>0.05)。[结论]在该试验条件下,猪血球粉替代鱼粉对鲫鱼健康无明显不良影响,但猪血球粉添加量大于7.5%时可能会对鲫鱼肝脏造成负担,影响健康。

琥珀酸亚铁和猪血球粉复方补铁制剂的相对生物利用度

为了解新设计的防治缺铁和缺铁性贫血的琥珀酸亚铁-猪血球粉复方制剂的生物利用情况,本研究采用血红蛋白再生实验进行评价,与参考铁源FeSO_4比较,琥珀酸亚铁-猪血球粉复方的相对生物利用度为106.9％,可以满足临床补铁的要求。

一例疑似猪血球凝集病毒性脑脊髓炎诊断

2001年，南疆某猪场流行一种传染病，造成大批仔猪死亡，给生产带来较大的损失。在这次疫病流行中，我们从流行病学、临床症状、病理剖检和病理组织学观察以及微生物学诊断等方面人手进行诊断和类症鉴别。初步确定本次流行的猪病疑似猪皿球凝集病毒性脑脊髓炎。现将结果整理报告如下：

猪血中血球水解蛋白的制备及功能性质的研究之一:血球蛋白的酶水解与脱色

新鲜猪血离心后得到血球。血球经溶血、酶水解使血红蛋白释放出血色素，再辅以吸咐剂将色素除去。本文探讨了猪血球蛋白酶水解条件、各种脱色剂除色效果，确定了水解蛋白的制备工艺。制得的水解蛋白颜色微黄、色素残留量约为５％（以铁计）。

酶水解条件对猪血血球水解蛋白的水解率及乳化性能的影响

采用正交实验法研究酶法解过中酶用量，时间ＰＨ值，温度四因素对猪血球水解蛋白水解率及乳性能的影响。结果表明：不同酶解条件对水解率产生较大影响，而水解率大小与乳化性能密切相关。

利用冰醋酸提取血红素的研究

系统地研究了冰醋酸法提取猪血球中的血红素。结果表明,提取血红素的最佳工艺为冰醋酸与血球的比例为4.41,温度为105℃、时间为40min、氯化钠添加量为血球的1.5%;此时,提取的粗血红素含量大约在50%左右。

论动物血液产品的安全性

喷雾干燥血浆蛋白粉和血球蛋白粉是两种来源于动物血液的优质动物蛋白质。本文通过分析生产工艺和研究欧盟对待血液产品的历史来说明动物血液制品的安全性主要受原料来源、加工工艺、管理水平3个方面影响。

Experimental and in silico studies on three hydrophobic charge-induction adsorbents for porcine immunoglobulin purification

Three hydrophobic charge-induction adsorbents with functional ligands of 4-mercapto-ethyl-pyridine, 2-mercapto-methyl-imidazole or 2-mercapto-benzimidazole were evaluated in the purification of porcine immunoglobulin from porcine blood. Adsorption isotherms were studied under different pH conditions. The adsorbent with 2-mercapto-methyl-imidazole as the ligand showed reasonable adsorption capacity(43.60 mg·g^(-1)gel)with great selectivity and it also showed the best elution performance in chromatographic studies. A multi-pH step elution process was proposed for the 2-mercapto-methyl-imidazole adsorbent, and the results showed that high immunoglobulin purity(94.3%) and a yield of 9.8 mg·(ml plasma)^(-1) could be achieved under the optimal condition of loading(pH 5.0)–pre-elution(pH 7.0)–elution(pH 3.8). Moreover, molecular simulation was employed to help in analyzing the binding mechanism between the ligands and immunoglobulin, and the results showed that both 2-mercapto-benzimidazole and 2-mercapto-methyl-imidazole ligands were docked on the same pocket(around TYR319 and LEU309) of the Fc fragment of immunoglobulin, with 2-mercaptobenzimidazole showing stronger binding interactions.