利用精氨酸特异性的极性敏感荧光探针分析apo-α-乳白蛋白中Arg10的区域结构

利用极性敏感的荧光探针3-(4-氯-6-p-甲酰甲醛基苯氧基-1,3,5-三嗪氨基)-7-二甲胺基-2-甲基吩嗪,开展了apo-α-乳白蛋白的区域结构研究,分析了该蛋白中Arg10区域的局部极性和构象变化;定量测定了天然的、热变性的apo-α-乳白蛋白的Arg10区域的介电常数,均为16.由此揭示出Arg10附近的疏水核对热变性是相对保守的.此外,还研究了Ca2+结合对Arg10的局部构象影响,结果表明,Ca2+的结合几乎不改变该区域的构象,提示Arg10附近的疏水核对Ca2+的结合也不敏感.