花生蛋白富集组分与多糖接枝对其结构特性的影响

本研究以花生脱脂粉为原料,采用低温冷沉法分离制备了花生蛋白富集组分,花生蛋白富集组分与麦芽糊精以1:1混合,在60℃湿度79%的干热条件下,花生球蛋白富集组分反应1~7 d,伴花生球蛋白富集组分反应8~24 h,运用SDS-PAGE电泳表征了花生蛋白富集组分与多糖接枝反应进行的情况,采用热特性与荧光光谱等手段表征了花生分离蛋白与多糖的接枝反应产物结构特性的变化。SDS-PAGE分析表明花生球/伴球蛋白富集组分已经在干热条件下与麦芽糊精发生交联反应生成大分子的接枝产物,伴花生球蛋白相比花生球蛋白富集组分更易与麦芽糊精发生美拉德反应。花生蛋白富集组分与麦芽糊精的混合或者接枝反应显著地改善了蛋白组分的热稳定性。花生蛋白富集组分随着糖接枝反应程度的加深其空间结构先变得松散,而后又再次变得更加紧凑。

花生球/伴球蛋白富集组分的制备及其物化与功能特性研究（英文）

本文以低温脱脂花生粉为原料,采用冷沉法分离制备了花生球蛋白和伴球蛋白富集组分,并研究了两种组分的物化和功能特性。通过冷沉法所制备花生球/伴球蛋白富集组分的蛋白含量分别为91.27%和84.87%,蛋白的纯度分别为93.1%和71.4%。研究结果表明,该法制备的花生球蛋白富集组分相比伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白,具有更低的热变性程度和更高的热稳定性。而伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白相比花生球蛋白富集组分具有更加松散的三级构象和更高的表面疏水性。花生球蛋白富集组分展示了更高的溶解性(pH 6.0处除外)。乳化活性和稳定性按从高到低的排序为花生球蛋白富集组分、伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白。伴花生球蛋白富集组分的溶解性在pH值3.0~6.0的范围内变化最为敏感并表现出在中性条件下最佳的凝胶特性。