咖啡酸与乳蛋白结合的光谱特性及结合物抗氧化活性变化

利用紫外光谱和荧光光谱技术评价了咖啡酸与乳蛋白(α-酪蛋白、β-酪蛋白、κ-酪蛋白、α-乳白蛋白、β-乳球蛋白)两者结合的结合常数、结合作用力、结合距离以及能量转移效率,通过二苯代苦味酰基(DPPH)自由基清除率和铁离子还原能力(FRAP)对两者结合导致的抗氧化活性变化进行了测定。结果表明咖啡酸会使乳蛋白发生内源性荧光猝灭。吉布斯自由能变ΔG<0,表明反应是自发进行的。其中咖啡酸与α-酪蛋白之间以静电引力结合(ΔH<0,ΔS>0),与β-酪蛋白、α-乳白蛋白的结合作用力为氢键(ΔH<0,ΔS<0),与κ-酪蛋白、β-乳球蛋白是以疏水作用力结合(ΔH>0,ΔS>0)。两者结合距离r0<7nm,符合非辐射能量转移条件,证明咖啡酸对乳蛋白的荧光猝灭是由于生成不发光的配合物而引起的静态猝灭。此外,两者结合导致咖啡酸的抗氧化能力受到不同程度的抑制。