快速黏度分析仪表征籼米陈化过程中蛋白质与淀粉相互作用的研究

以新收获籼米为原料,在温度37℃、相对湿度85%条件下储藏20周,采用快速黏度分析仪研究,以不同浓度氯化钠、十二烷基硫酸钠(SDS)、β–巯基乙醇和抗坏血酸为测试溶剂对储藏过程中籼米峰值黏度和回生值的影响。结果发现,随着储藏时间的增加,籼米峰值黏度先上升后下降,回生值则持续上升;随着四种测试溶剂浓度的增加,峰值黏度增加,其中以β–巯基乙醇和SDS为测试溶剂峰值黏度增加最为显著;回生值随氯化钠、β–巯基乙醇和抗坏血酸浓度的增加而下降,随SDS浓度的增加而增加,其中以β–巯基乙醇为测试溶剂回生值下降最为显著。表明陈化导致大米蛋白形成二硫键以及疏水相互作用,通过抑制大米淀粉颗粒的糊化性质从而降低稻米的蒸煮食用品质。

酚酸与蛋白质和碳水化合物相互作用及对面包面团的影响研究进展

近年来,研究人员常利用食品各组分之间的相互作用调节其感官性状和功能特性。酚酸、蛋白质和碳水化合物三者在面食制品中广泛存在并发挥着重要作用。目前为止,研究主要集中在酚酸-蛋白质和酚酸-碳水化合物的相互作用,以及二者相互作用在食品加工、机体保健等方面的应用。酚酸、蛋白质、碳水化合物所构成的三元体系中伴随着复杂的相互作用,这些相互作用能够赋予面食制品不同的感官性状和功能特性。本文主要介绍了酚酸、蛋白质和碳水化合物三者间的相互作用及其影响面包面团感官特性和功能特性等的研究进展,以期为酚酸、蛋白质和碳水化合物组成的三元体系在面食制品中的应用提供理论指导。

基于光谱技术的多糖与蛋白质相互作用研究

为揭示大分子拥挤剂葡聚糖-70(dextran-70)对蛋白质构象和微环境的影响,利用紫外光谱、荧光光谱、同步荧光、荧光量子产率及微流变等技术手段,研究葡聚糖-70添加后溶菌酶(Lys)、牛血清白蛋白(BSA)、β-乳球蛋白(BLG)微观构象的变化。结果表明,添加葡聚糖-70会改变蛋白,尤其是BLG蛋白的三级结构;葡聚糖-70引起蛋白质氨基酸微环境的变化,使蛋白质更趋向于疏水环境;荧光光谱显示,葡聚糖-70会导致蛋白质内源性荧光的猝灭,同时色氨酸和酪氨酸残基移向更加疏水的环境;葡聚糖-70对蛋白质量子产率的影响较小,对Lys的影响更为明显;微流变结果显示,随着葡聚糖-70浓度的增加,混合体系的复数模量和复数粘度增加、蛋白质分子运动速度减慢,可能是蛋白质与葡聚糖-70之间的相互作用所致。本研究结果可为蛋白质和多糖类食品体系的结构设计提供技术支持。

非变性质谱和紫外激光解离在蛋白质结构和相互作用分析中的应用

蛋白质结构及相互作用的动态变化与其生物学功能密切相关,对蛋白质结构及相互作用进行精准探测和分析面临着巨大挑战。非变性质谱(nMS)是一种能够在近生理条件下将蛋白质及其复合物通过电喷雾离子化引入气相离子并进行质谱分析的方法。通过直接测定溶液中蛋白质及其复合物的组成或整合多种质谱解离技术,nMS可获取蛋白质及其复合物的计量关系、组装形式、解离常数、构象变化、结合界面及作用位点等关键信息,以揭示蛋白质相互作用与生物学功能之间的关系。紫外激光解离(UVPD)技术,特别是采用了193 nm准分子激光的UVPD是近年来迅速发展起来的质谱解离技术,其可以高效解离非变性蛋白质骨架,并保留碎片离子中的氢键等非共价相互作用力,从而实现单氨基酸位点分辨的蛋白质动态结构和相互作用质谱解析。本综述主要介绍了nMS和UVPD技术在蛋白质动态结构和相互作用分析中的应用和最新进展,包括由位点突变及配体结合等引起的蛋白质动态结构和相互作用变化,最后对蛋白质nMS表征的未来发展方向做出了展望。

基于注意力机制的蛋白质残基相互作用预测方法

蛋白质残基相互作用预测对于构建蛋白质三级结构具有重要作用,许多基于深度学习的预测方法陆续提出。残基对的相互作用不仅由残基对本身属性决定,还受到所有其他残基对的影响,但多数深度模型采用的卷积神经网络更关注对局部特征的提取,而忽略了残基对相互作用的全局因素。针对该问题,提出一种基于注意力机制的预测模型,能够兼顾残基对的局部属性以及全局属性。实验结果表明,该模型与其他方法相比具有一定优势。

睾丸酮丛毛单胞菌激素降解关键酶3,17β-HSD蛋白质相互作用研究

为研究睾丸酮丛毛单胞菌(Comamonas Testosteroni,C.T.)ATCC11996降解甾体类激素过程中关键蛋白质的相互作用关系,本文利用基因同源重组及移码突变原理构建睾丸酮降解关键酶3,17β-HSD基因敲除突变株,在回收率95%条件下高效液相检测野生株与突变株睾丸酮降解率,突变株对睾丸酮降解能力明显低于野生株;原核表达3,17β-HSD获得浓度2.4 mg/mL纯化蛋白,制备特异性鼠源多克隆抗体,ELISA检测抗体效价1∶320000;将多克隆抗体与经睾丸酮诱导的野生型C.T.细胞裂解液蛋白质复合物进行免疫共沉淀,质谱测定蛋白质相互作用组,结果表明短链脱氢酶SDRy(WP_003078287.1)为睾丸酮降解过程中关键酶3,17β-HSD的主要相互作用蛋白。

基于Transformer的蛋白质相互作用预测研究

研究蛋白质相互作用(PPIs)在生物学中具有非常重要的意义,蛋白质相互作用及其相互作用类型的研究对于理解正常和疾病状态下的细胞生物学过程至关重要,从而有助于治疗靶点的识别和新药物的设计。针对传统蛋白质相互作用预测模型预测精度不够高的问题,提出了一种基于Transformer的模型TPPI对蛋白质进行相互作用的预测。五倍交叉验证实验结果表明,该模型在人类蛋白质数据集上预测的准确率为0.944,表现出了较好的预测准确性。

核酸条形码技术:扩展蛋白质-蛋白质相互作用检测通量的新方法

蛋白质-蛋白质相互作用(protein-protein interaction,PPI)几乎参与了机体内所有重要的生物学过程,在细胞的基本生命过程中扮演了至关重要的角色,开发高通量的PPI检测新方法具有重要的生物学意义。目前,下一代测序技术(next-generation sequencing,NGS)发展快速,能在几天内测定超过10亿个模板的DNA序列。由于并行DNA测序技术所特有的敏感性、特异性、高通量和多路复用优势,其已被用作广谱分子计数器,应用于基因组测序和转录物组测序等领域。核酸条形码技术通过将寡核苷酸标签与目标蛋白质连接起来,从而标记编码蛋白质。之后,利用高通量的测序方法检测相互作用的蛋白质,实现了PPI的高通量检测。这一技术推动了PPI检测方法的飞速发展,提升了单次实验检测的通量,为构建PPI网络提供了强有力的技术支持。本文详细阐述了核酸条形码在PPI检测方法中的设计、生成和读取;通过分析核酸条形码技术在PPI研究中的应用范例,探讨了各自的优势和不足,并评估了数据的可靠性,讨论了基于核酸条形码技术的PPI检测方法未来的发展趋势。

邻近标记技术在蛋白质-蛋白质相互作用中的研究进展

蛋白邻近标记(proximity labeling,PL)技术是指通过融合特定的催化酶,实现对目标蛋白相互作用蛋白的原位标记,再采用质谱或测序分析鉴定标记蛋白。该技术能够在瞬时动态条件下精确识别蛋白质相互作用,是传统分析手段的重要补充,在蛋白质相互作用研究中具有广阔应用前景。本文介绍了各类PL酶的工作原理、分类及优缺点;论述了该技术在研究蛋白质与蛋白质相互作用中的应用;讨论了PL技术的优势、目前存在的问题和发展趋势,以期为该技术的应用提供参考。

淀粉、蛋白质及聚丙烯酸之间相互作用的共振光散射光谱研究

基于共振光散射光谱(RLS)探索了牛血清白蛋白(BSA)与淀粉及聚丙烯酸(PAA)三者之间的相互作用机理,并分析了BSA与淀粉之间质量比率(MR=MBSA/MStarch)对三者之间相互作用的影响。结果表明,淀粉和BSA通过各自与PAA之间氢键作用而形成一种交联三元复合物,且结合过程优先发生在PAA与BSA之间。淀粉、BSA和PAA是构成此三元复合物的初级元素,淀粉/PAA和BSA/PAA是此三元复合物的二级结构单元。此外,它们之间的相互作用还与BSA溶液浓度的高低有着密切关系。

基于自注意力机制的蛋白质-RNA相互作用预测方法

尽管已有利用lncRNA和蛋白质的信息来预测lncRPI的方法,但仅利用蛋白质和RNA的序列特征来进行预测相互作用仍然是一个挑战,并且模型预测的准确性有待提高。因此,本文提出了一种融合卷积神经网路和自注意力机制的预测模型LPI-Attention(Long non-coding RNA based on self-attention mechanism),该模型采用了k-mer方法来编码RNA和蛋白质序列特征作为模型的输入,这种方法可以同时考虑两种序列的信息,从而提高了预测的准确性。此外,在密集型卷积模块中,使用两种尺度的特征提取,更好地捕捉局部和全局的信息。最后,将得到的特征输入自注意力循环网络层中,更好地处理序列数据的长期依赖关系,将得到的RNA、蛋白质二者特征信息融合成新的特征放入全连接层进行预测。实验结果表明,该模型不仅扩展了生物特征预测领域,而且可以学习RNA序列与蛋白质序列之间更多的相互作用关系,在预测RPIs方面表现优于大多数同类方法,在数据集RPIs1446、RPIs1807、RPIs488上的准确率分别达到91.7%、96.6%、91.6%。

蛋白质相互作用技术在分子水平的应用

基于蛋白复合物在钠离子通道相关疾病中的调控作用,本文综述了蛋白质相互作用构建蛋白质关系的网络和生物学通路中涉及的体内和体外相关检测方法,如酵母双杂交系统、双分子荧光互补、免疫共沉淀技术、融合蛋白Pull-Down技术、单分子下拉、高通量蛋白质芯片、微生物质谱、串联亲和蛋白纯化,以及以生物信息学为主的研究方法,并通过相关检测技术在大分子蛋白复合物中的应用获得新的靶点。

蛋白质-多酚-淀粉三元体系的相互作用及其对各组分功能影响的研究进展

在食品领域中,常运用食品中各组分之间的相互作用来调节其感官性状与功能特性。蛋白质、多酚类化合物与淀粉三者在食品体系中普遍存在,均在食品体系中发挥着关键作用,其构成的三元体系中常伴随复杂的反应,三者间的相互作用通常可赋予食品优良性状并产生一定的功能效应,掌握其相互作用机理对于构建三元食品体系及拓展其应用具有重要意义,三者的相互作用对于抗性淀粉的开发改性、乳液传递系统的构建、纳米颗粒复合物的制备都存在积极作用。本文探讨总结了关于在食品体系中三者间的相互作用及其对各组分功能的影响,可为蛋白质、多酚类化合物、淀粉组成的三元食品体系的应用提供理论指导。

基于分子动力学模拟研究淀粉与脂质和蛋白质的相互作用:现状分析与未来趋势

淀粉、脂质和蛋白质在热加工中的相互作用会显著影响最终食品的风味、口感、质构、营养特性以及货架期,近年来受到了学术界和工业界的广泛关注。理解淀粉与其他组分在加工过程中的相互作用机制对于食品加工过程品质控制具有重要的理论意义。分子动力学模拟作为一种重要的理论计算分析手段,对于深入揭示淀粉与其他食品组分之间的相互作用机制起着至关重要的辅助作用,近年来引起了人们的广泛关注。作者在简要介绍了淀粉-脂质及淀粉-脂质-蛋白质复合物的形成及结构的基础上,系统综述了分子动力学模拟技术的基本原理、概念和操作流程及其在研究淀粉与脂质和蛋白质相互作用中的应用方面的最新进展,并对未来的发展趋势进行了展望。

谷物中淀粉-蛋白质相互作用研究进展

淀粉与蛋白质之间的相互作用对谷物制品的品质与营养等具有重要影响。本文概述了淀粉与蛋白质相互作用的类型及影响因素,以及谷物中淀粉与蛋白质相互作用对淀粉糊化、消化、流变学特性的影响,综述了光谱学方法和结构解析技术等相互作用的研究方法。通过探索淀粉-蛋白质的相互作用规律以期提高人们对谷物多组分结构和性质的认识,从而为谷物深加工提供参考,促进新型谷物制品的研发。

蛋白质与多酚相互作用研究进展

植物多酚因其独特的化学结构而具有抗肿瘤、抗氧化、抑菌、抗病毒等多种生理功能,在农业、食品、医药等领域得到了广泛应用。多酚可以与蛋白质形成复合物从而导致2种化合物的结构、功能和营养特性的变化。影响蛋白质与多酚非共价相互作用的因素包括温度、p H、蛋白质的类型和浓度,以及酚类化合物的类型和结构。与非共价相互作用相比,蛋白质与多酚共价相互作用将不可逆地改变2种分子的理化性质和功能特性。文中介绍了蛋白质和多酚之间相互作用的生化机制,讨论了用于研究蛋白质与多酚相互作用的方法及所面临的主要挑战。同时,指出了分析蛋白质-多酚产物应考虑的主要问题。

茶多酚与蛋白质的相互作用对蛋白质功能特性的影响研究进展

茶多酚具有抗氧化、抗癌等多种功效,因此茶多酚在食品体系中的运用是现在的研究热点。蛋白质是食品体系中的一大主要营养素,蛋白质的功能特性(发泡特性、乳化特性、持水力、凝胶特性等)对食品的品质会产生重大的影响,近年来对提高蛋白质功能特性进行了大量研究。本文着重从茶多酚对蛋白质的影响研究进行综述,目的为茶多酚在食品中的应用以及为蛋白质功能特性的提高提供新的思路和方法。

果蔬中酚类成分及其与蛋白质相互作用的研究进展

水果和蔬菜富含多酚和蛋白质等功能活性成分,是膳食的重要组成部分。多酚具有多种功效,在食品中的应用是现在研究的热点。蛋白质是食品体系中重要的营养素,其功能特性直接影响食品品质。本文主要综述了果蔬中的酚类成分及其与蛋白质的相互作用,包括多酚蛋白质相互作用的机制、相互作用对蛋白质功能特性和对多酚功能活性的影响、研究多酚蛋白质相互作用的方法等,以期为果蔬多酚在食品中的应用以及蛋白质改善功能特性提供参考和思路。

蛋白质结构与相互作用研究新方法--交联质谱技术

蛋白质的空间结构信息以及蛋白质间的相互作用信息对于研究蛋白质的功能有重要意义.研究蛋白质结构与相互作用的传统技术,如核磁共振技术、X射线晶体衍射技术等,对于蛋白质的纯度、结晶性和绝对量均有比较高的要求,限制了其广泛应用.交联质谱技术是近十多年来发展起来的新技术,它将质谱技术与交联技术相结合,在研究蛋白质结构与相互作用方面具有速度快、成本小、蛋白质各方面性状要求低等优势.本文就交联质谱技术各个环节的技术方法加以综述,包括交联质谱实验分离富集技术、常见交联剂特性、交联质谱数据库搜索算法、结果验证研究和交联质谱技术的应用等方面,并展望了该研究方向未来的发展.

偶氮胭脂红B与血清蛋白质相互作用的光度法研究及其分析应用

在酸性介质中,偶氮胭脂红B(ABX)与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,其最大吸收波长为570 nm,比ABX红移了50 nm.本文用光度法研究了该结合反应的最佳条件,并在此基础上建立了一个测定蛋白质的新方法.在570 nm处各蛋白质的浓度至少在2.5～120 mg/L范围内与吸光度成正比,对测定牛血清蛋白质(BSA)、人血清蛋白(HSA)及γ-球蛋白(IgG)的桑德尔灵敏度分别为0.173、0.173和0.199 μg/cm2.除阴阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质的测定.可见方法具有选择性好、灵敏度高且快速、稳定的优点,用于尿液及人血清样品中总蛋白的测定,所得结果与考马斯亮蓝方法测得结果基本一致.