一种蛋白质复合体模块度函数及其识别算法

蛋白质复合体对于研究细胞活动具有重要意义.随着新的生物实验技术的不断出现,产生了大量的蛋白质相互作用网络.通过对蛋白质相互作用网络进行聚类识别蛋白质复合体是当前研究热点.然而,目前大多数蛋白质复合体识别算法的性能不够理想.为此,提出了蛋白质复合体模块度函数(PQ),并在此基础上提出了基于蛋白质复合体模块度函数的模块合并(based on protein complexes modularity function for merging modules,BMM)算法.BMM算法首先识别网络中一些稠密子图作为初始模块,然后依据PQ函数对这些初始模块进行合并,最终得到了质量较高的蛋白质复合体.将识别出的复合体分别与2种已知的蛋白质复合体数据集进行比对,结果表明BMM算法具有很好的识别性能.此外,与其他最新的识别算法相比,BMM算法的识别准确率较高.

基于模块度函数的加权蛋白质复合物识别算法

针对加权模块度函数聚类算法在蛋白质相互作用网络中进行复合物识别的准确率不高、召回率较低以及时间性能不佳等问题进行了研究,提出一种基于模块度函数的加权蛋白质复合物识别算法IWPC-MF(Algorithm for Identifying Weighted Protein Complexes based on Modularity Function)。融合点聚集系数改进边聚集系数,将改进后的边点聚集系数与基因共表达的皮尔逊相关系数结合来构建加权蛋白质网络;基于节点权重选取种子节点,遍历种子的邻居节点,设计节点间的相似度度量和蛋白质附着度来获取初始聚类模块;设计基于紧密度的蛋白质复合物模块度函数来合并初始模块,并最终完成复合物的识别,克服传统的模块度函数无法识别出重叠和规模较小的复合物的缺陷。将IWPC-MF算法应用在DIP数据上进行复合物的识别,实验结果表明IWPC-MF算法的准确率和召回率较高,能够较准确地识别蛋白质复合物。

蛋白质网络中复合体和功能模块预测算法研究

预测蛋白质相互作用网络中的复合体和功能模块对于理解生物系统的组织和功能具有重要的意义.到目前为止,已经出现了大量的蛋白质复合体和功能模块预测算法及相关的软件,这些算法各具特色,但同时也具有一定的局限.文中对典型的聚类预测算法进行了研究,依据算法特性对它们进行了分类,并从算法思想、关键技术以及算法性能等方面进行了分析和比较.进一步介绍了基于网络比对策略检测保守模块的算法.最后,结合蛋白质网络数据集对典型的聚类算法从运行效率和预测结果的匹配率等方面进行了比较与分析,为生物网络模块的挖掘和分析提供了有益的参考.

融合蛋白质复合体的人类蛋白互作网络功能模块发现

人类蛋白互作网络中功能模块的检测是目前网络医学研究的一个热点问题。好的功能模块可以帮助我们更好地去理解和认识蛋白质相互作用的分子机理。近年来的一些研究大多数是基于复杂网络中的拓扑模块发现算法对蛋白质相互作用网络进行模块划分，然后对其进行生物学上的功能研究。由于PPI网络中的蛋白之间相互作用的数据获取的不完整，相关研究表明目前人类只获得了人类蛋白之间相互作用数据的10％～20％，其中已经获取的数据中还包含着一些噪声，这就导致基于拓扑结构的社团检测算法的精度降低。为了克服这个问题，本文将蛋白质复合体数据融入到模块检测算法中，分别使用K-Means和NMF算法对PPI网络进行模块划分，然后从基因本体和通路2个方面对检测到的模块进行功能分析。实验结果表明融合了蛋白质复合体的PPI网络更容易得到具有生物学意义的功能模块。

基于模块度优化的蛋白质网络集团探测与分析

探测蛋白质相互作用网络中的功能模块对于理解生物系统的组织和功能具有重要的意义。目前,普遍的做法是将蛋白质相互作用网络表示成一个图,利用各种图聚类算法来挖掘功能模块。本文采用了基于模块度优化的图聚类算法来探测蛋白质相互作用网络中的集团,从具有2617个节点11855个相互作用的酵母蛋白相互作用网络中探测出68个集团。对于得到的集团,首先从拓扑结构的角度验证其的确是内部连接稠密的子图,然后分析了MIPS数据库中ComplexCat提供的已知的蛋白质复合体与这些集团的重叠情况,发现很多蛋白质复合体完全包含在某些集团中,最后使用超几何聚集分布的P值来分析一个集团对某个特定功能的富集程度,并根据最小的P值对应的功能来注释该集团的主要功能,发现集团中大部分的蛋白质具有相同的功能。研究结果表明,该方法探测的集团具有重要的生物学功能意义。

SpyCatcher-SpyTag共价偶联系统中的结构特征及应用现状

高分子的生物合成受到许多因素的影响[1-3],然而实现拓扑结构的精准控制才是大分子研究领域的最大挑战。近年来,研究者通过蛋白质骨架应用、化学交联及基因融合等技术构建了多个蛋白质复合体[4-5],但是上述组装模块存在许多问题,如引入半胱氨酸残基造成二硫键干扰、蛋白载体局限等。随后在探索和发掘新型模块化组装技术过程中研究者发现基于异肽键的SpyCatcher-SpyTag共价偶联系统可以实现蛋白质空间结构的精准控制[6]。构建稳定且具有普适性的异肽键系统在大分子拓扑结构精准控制领域具有重要意义。