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Evidence for a mouse brain-specific variant of α-tubulin
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作者 KONG LING WEI XIAO YAN DING +2 位作者 HIROSHIKITANI ROBERT SHIURBA NAI HE JING( Shanghai Institute of Biochemistry, Chinese Academyof Sciences, 320 Yue Yang Road, Shanghai 200031,China)( Shanghai Institute of Cell Biology, Chinese Academyof Sciences, 320 Yue Ya 《Cell Research》 SCIE CAS CSCD 1999年第4期315-325,共11页
While studying the neural precursor cell intermediatefilament protein known as nestin in the developing mousebrain, we observed a strong cross-reaction of our nestin antibody with a 50 kDa protein that appeared on emb... While studying the neural precursor cell intermediatefilament protein known as nestin in the developing mousebrain, we observed a strong cross-reaction of our nestin antibody with a 50 kDa protein that appeared on embryonicday 10 and continued to accumulate until postnatal day 1.Here we report evidence that this protein is a brain-specificvariant form of or-tubulin and discuss its implications. 展开更多
关键词 Brain-specific a-tubulin Post-translational modification Nestin.
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一氧化氮介导蛋白质亚硝基化与甲基化协调植物非生物胁迫的分子机制 被引量:1
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作者 王宇 何奕騉 《植物学报》 CAS CSCD 北大核心 2017年第6期681-684,共4页
一氧化氮(NO)作为一种具有活性的小分子物质参与众多动植物生理活动。在蛋白转录后修饰方面,NO主要以S-亚硝基化(S-nitrosylation)的形式参与。而甲基化作为另一种蛋白翻译后修饰,在DNA损伤及m RNA翻译方面具有重要作用。虽然近年来有关... 一氧化氮(NO)作为一种具有活性的小分子物质参与众多动植物生理活动。在蛋白转录后修饰方面,NO主要以S-亚硝基化(S-nitrosylation)的形式参与。而甲基化作为另一种蛋白翻译后修饰,在DNA损伤及m RNA翻译方面具有重要作用。虽然近年来有关这2种蛋白翻译后修饰方面的研究成果较多,但是2种途径之间是否存在相互作用却报道较少。近期,我国科学家发现NO可以通过S-亚硝基化修饰PRMT5的第125位半胱氨酸,正向调节该精氨酸甲基转移酶活性。prmt5-1突变体表现出严重的发育障碍且对非生物胁迫敏感。通过互补第125位半胱氨酸点突变PRMT5基因,使之转化为不可被S-亚硝基化修饰的氨基酸后,拟南芥(Arabidopsis thaliana)植株可恢复突变体的发育障碍,但无法恢复其非生物胁迫敏感表型。实验同时证明,PRMT5蛋白第125位半胱氨酸的S-亚硝基化修饰参与调节NaCl诱导的精氨酸对二甲基化。该研究引领了蛋白S-亚硝基化和蛋白甲基化修饰新方向,开辟了新的研究领域,同时为相关研究树立了新的榜样。 展开更多
关键词 拟南芥 蛋白转录后修饰 一氧化氮 S-亚硝基化 蛋白甲基化
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