蛋白酶A抑制剂GLPAI动力学性质的研究

对一种从灵芝发酵液中提取得到的蛋白酶A抑制剂GLPAI(GanodermaLucidumpro-teinaseAinhibitor)的动力学性质进行了研究,分别以胃蛋白酶、胰蛋白酶和蛋白酶A为底物考察了GLPAI的动力学性质,实验结果:GLPAI对上述3种蛋白酶的抑制类型均属于混合型抑制模式,对胃蛋白酶的Ki=4.64(μmol/L);对胰蛋白酶的Ki=33.5(μmol/L);对蛋白酶A的Ki=2.7(μmol/L).

灵芝发酵全粉中蛋白酶A抑制剂的提取及应用初探

采用热水抽提、乙醇分级沉淀等步骤从灵芝发酵全粉中初步筛得一种粗蛋白酶A抑制剂 ;进一步采用superdex - 2 0 0和ACA4 4凝胶层析方法对其进行分离和组成分析 ,发现分子量 380 0 0蛋白质部分有较强抑制效果 ,一定条件下抑制率可达 71% ;应用实验中发现抑制剂的添加能明显提高纯生啤酒的泡沫稳定性。

固定化亲和层析分离灵芝发酵液蛋白酶A抑制剂

建立了一种固定化亲和层析高效分离筛选蛋白酶A抑制剂的方法,在pH为4.0,戊二醛终浓度为0.6%,给酶量为40mg/0.2g壳聚糖的条件下,固定化酶的回收率较高,达45.9%;利用此固定化蛋白酶A(PrA)亲和柱一步分离灵芝发酵全粉抽提液中的PrA抑制剂,所得抑制剂与原两步层析法分离的PrA抑制剂GLPAI在分子量、糖与蛋白质比例及抑制特性上都较为相近。

致癌枢纽CIP2A的临床研究进展

靶向酪氨酸和丝氨酸苏氨酸激酶作为癌症的潜在治疗方式近期引起了极大关注,但是仅依靠激酶抑制是不够的,应将激酶抑制与激活肿瘤抑制磷酸酶比如蛋白酶磷酸酶2A (PP2A)结合应用于癌症治疗。蛋白磷酸酶2A癌性抑制因子(cancerous inhibitor of protein phosphatase 2A, CIP2A)是蛋白磷酸酶2A (protein phosphatase 2A, PP2A)的内源性抑制剂,它主要通过抑制PP2A使Akt去磷酸化并稳定癌蛋白MYC发挥致癌作用,多项研究表明CIP2A在多种肿瘤中高表达,是肿瘤诊断、预后的潜在生物学标志物,并参与多种肿瘤耐药性的形成,将CIP2A作为细胞毒药物作用的潜在靶标的研究日益增多。因此本文对CIP2A的生物学功能,CIP2A在恶性肿瘤中研究现状作一综述,旨在为癌症患者的临床治疗提供参考依据。