硒在血影收缩蛋白(Spectrin)聚合态间相互转化中的作用

我们实验室曾报道大骨节病患儿红细胞血影收缩蛋白(Spectrin)与膜结合的程度降低,Spectrin容易从膜上解离下来,二聚体(SPD)/四聚体(SPT)比例增大.体外实验表明,微量的Na_2SeO_3能明显减少老化红细胞Spectrin从膜上脱落,并能促进Spectrin与去除Spectrin的红细胞内翻外囊泡(Inside-outvesicles)重组.实验结果表明,Na_2SeO_3减少Spectrin从膜上解离下来是通过与它的巯基相作用,使其构象发生改变从而产生稳定膜骨架的效果. 在人红细胞膜上,Spectrin主要以四聚体(SPT)的形式存在,如果它的二聚体(SPD)本身有缺陷不能形成SPT,则会影响膜骨架的稳定程度而使红细胞膜产生病变.硒对稳定人红细胞膜骨架的作用是否与其维持Spectrin的寡聚体(SPO)、SPT的状态有关?本文对此做了研究,尤其对硒在SPTSPD相互转变过程中的作用做了探讨.

Na_2SeO_3对血影收缩蛋白(spectrin)与肌动蛋白(actin)相互作用的影响

Na_2SeO_3不影响肌动蛋白(actin)的聚合,但它可通过与血影收缩蛋白(spectrin)作用而间接促进actin的聚合。Na_2SeO_3的作用具有浓度依赖性:低浓度(0.5-5.0ppm)可提高actin聚合过程的成核速度及延伸速度,高浓度则产生相反的效应。巯基试剂如N-乙基马来酰亚胺(NEM)可消除硒的效应。因此,推测适量的硒可能导致spectrin构象发生一定变化,增强spectrin与actin的结合,降低actin链解聚的倾向性,从而稳定红细胞膜骨架。