血红素加氧酶生物学进展

血红素加氧酶(Heme Oxygenase,HO)是血红素降解为胆红素的限速酶。胎鼠和新生鼠组织内HO浓度和活性均较成年鼠高。已证实鼠、兔和人有HO同工酶,命名为HO—1和HO—2。HO—1受多种诱导物诱导,HO—2对诱导物无反应。进一步研究确定HO—1和HO—2由不同基因编码。已知鼠HO—1基因由6830核苷酸组成,包括4个内含子和5个外显子。在转录区上游含启动子序列和诱导物结合位点。由核苷酸序列推断出HO一级结构并得出二级结构。对HO—1基因表达调控认识较多,HO—2相对较少。认为HO—1调控方式类同于Mt基因和热休克基因。HO活性增高有助于胎儿型血红蛋白代谢。人类HO同工酶诱导过程尚未明确,HO基因和蛋白质组成以及基因的调控过程有待于进一步认识。

猪脾血红素加氧酶的纯化和某些性质研究

通过DEAE－纤维素层析，羟基磷灰石层析及Sepharose CL-6B层析，从猪脾中获得了纯的血红素加氧酶。纯化的酶在聚丙烯酰胺凝胶电泳及SDS－聚丙烯酰胺电泳中均呈现单一条带。测得该酶分子量约为30500道尔顿，含272个氨基酸残基。氨基酸组成分析表明该酶中谷氨酸、谷氨酰胺含量丰富，而半胱氨酸和色氨酸含量低。在280nm处具有较低的消光系数（E1cm^1%=8.12)，而在406nm处具有强烈的光吸收。Triton×-100和EDTA对酶有稳定作用。