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L-链N-末端及补体决定区3上的氨基酸残基改变增加人类N血型抗原重组F(ab)亲和力
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作者 周庆申 《国外医学(输血及血液学分册)》 2004年第3期286-286,F003,共2页
背景 为了解糖肽特异性抗体细微特性,本文着重研究人类MN血型系统。F(ab)噬菌体展示技术曾被应用于F(ab)家族构建,其间H-链Fd片段保持不变,L-链则被拖曳。这样形成了2种F(ab):N92和NNA7,分别对N具有低和高的亲和力。尽管它们的L-链序列... 背景 为了解糖肽特异性抗体细微特性,本文着重研究人类MN血型系统。F(ab)噬菌体展示技术曾被应用于F(ab)家族构建,其间H-链Fd片段保持不变,L-链则被拖曳。这样形成了2种F(ab):N92和NNA7,分别对N具有低和高的亲和力。尽管它们的L-链序列较短,并具有92%的氨基酸同源性,它们在N-末端及补体决定区3(CDR3)89、91。 展开更多
关键词 L-链N-末端 补体决定区3 氨基酸残基 N血型 抗原 F(ab) 亲和力
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