热处理过程中大豆11S球蛋白解离缔合行为研究进展

解离缔合反应是大豆蛋白在外界因素影响下蛋白质分子高级结构发生解聚或聚合的过程,是目前植物蛋白领域研究的热点。通常通过热处理使大豆蛋白发生解离缔合反应而改变其构象从而获得理想功能性质;大豆11S球蛋白是大豆蛋白主要成分之一,因此11S球蛋白的热解离缔合行为一定程度上决定了大豆制品的后期加工特性、品质及其应用范围。本文概述了11S球蛋白基本结构的最新研究进展;基于11S球蛋白热处理过程中蛋白浓度差异引起的体系性状变化,综述了离子强度、pH值、大豆7S球蛋白以及大豆脂蛋白对其解离缔合行为的影响;并分析了相应条件下11S球蛋白解离缔合反应机制,以期阐明在热处理过程中11S球蛋白的解离缔合反应机制,为将大豆蛋白解离缔合反应控制在预期范围内,获得高品质的大豆蛋白食品提供理论依据。

大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合及自组装纳米颗粒表征

大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键。采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征。结果显示,80~90℃是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80℃时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90℃时,SLP二级构象发生显著性改变。在90℃处理20 min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110 nm的稳定单分布纳米颗粒体系。电泳分析结果显示,解离的亚基通过二硫键和疏水相互作用重新聚集成中间聚集体,导致分子间聚集程度增大、构象稳定性增强。本研究可为SLP专用大豆蛋白粉及其在食品领域的开发应用提供理论支撑。