人LilrB2蛋白是Aβ受体,其鼠同源蛋白PirB在阿尔茨海默病模型中能调控突触的可塑性

可溶性B淀粉样蛋白（B-amyloid，AB）寡聚物可以削弱突触的可塑性，导致与阿尔茨海默病（Alzheimerdisease，AD）相关的突触数量减少。Kim等的研究发现，鼠成对免疫球蛋白样受体B蛋白（pairedimmunoglobulin-likereceptorB，PirB）及其人直系同源物（ortholog）——白细胞免疫球蛋白样受体B2（1eukocyteimmunoglobulin．1ikereceptorB2，LilrB2；表达于人脑中）都是AB寡聚物的受体，且亲和力可达纳摩尔级。PirB和LilrB2的前2个胞外免疫球蛋白（Ig）结构域介导了受体与AB的相互作用，从而导致丝切蛋白（cofilin）信号的增强；在AD病人大脑中也可看到这一现象。

阿尔茨海默症的探索者——张晨教授

张晨教授,长期从事神经生物学的研究,发现兴奋性突触障碍是阿尔茨海默症早期病理变化,提出调控突触功能的干预新思路。作为院长带领首都医科大学基础医学院荣获“2019年全国教育系统先进集体”称号,入选青年北京学者和国家百千万人才工程并被授予“有突出贡献中青年专家”等称号。负责国家级研究课题十余项,包括国家杰出青年科学基金、国家优秀青年科学基金、国家重点研发计划(首席科学家)等。

稳态突触可塑性与神经系统疾病

稳态突触可塑性是维持神经系统功能稳定的重要负反馈调节机制,通过调整突触前神经递质释放或干预突触后受体合成发挥作用。一系列研究表明,稳态突触可塑性与各种看似不同的神经和精神疾病之间存在紧密联系,这些疾病包括自闭症谱系障碍、智力障碍、精神分裂症、脆性X综合征等。对稳态突触可塑性在细胞和分子水平上的深入了解可能有助于发现治疗相关疾病的新靶点及方法。本文围绕突触稳态调控系统在神经系统疾病中可能的作用机制综述如下。