底物结合对谷氨酰胺结合蛋白运动模式的影响

为了研究底物谷氨酰胺(glutamine,Gln)的结合对谷氨酰胺结合蛋白(glutamine binding protein,GlnBP)运动特点的影响,采用分子对接方法研究了未结合Gln的GlnBP开放构象结构(GlnBP_O)与Gln的结合模式,获得了GlnBP_O-Gln复合物结构,然后用分子动力学(molecular dynamics,MD)模拟方法研究所获得的复合物的运动模式,并与GlnBP_O的运动模式相比较.结果表明:Gln特异性地结合在GlnBP_O的大结构域上,并且Gln的结合增加了GlnBP_O的闭合运动的速度和幅度.

谷氨酰胺结合蛋白构象变化的分子动力学模拟

从谷氨酰胺结合蛋白单体(GlnBp)和谷氨酰胺结合蛋白复合物(GlnBP-Gln)的晶体结构出发分别做600ps的对比分子动力学(MD)实验。从体系的分子结构,铰链区柔性和口袋区相互作用三个方面分析了该体系的构象开合机制。结果表明,构象闭合直接导致了体积收缩;复合物铰链区的较大柔性赋予构象闭合以结构基础;其中His156、Lys115、Ala67三个残基对于GlnBP特异性结合底物Gln起着重要作用,而Lys115和Asp10的相互作用对于构象的闭合十分重要,这些模拟结果与实验数据相吻合。

谷氨酰胺结合蛋白结合底物前后的运动差异性研究

分别对谷氨酰胺结合蛋白单体及结合底物谷氨酰胺的复合物进行了10uns的分子动力学模拟,从分子整体,结构成簇,门距和门角等方面研究了该蛋白在结合底物前后的运动差异性。结果表明,单体的稳定性弱于复合物,单体大小结构域的开合运动幅度远大于复合物。该研究有助于揭示细胞外液结合蛋白的底物转运机制。

釉质发育不全与结合上皮附着异常相关性研究进展

釉质发育不全为遗传性釉质病变,导致釉质的多种结构异常。正常情况下,结合上皮附着在釉牙骨质界。在生理结构和组织发生学上,釉质与结合上皮都有着密不可分的联系,且某种釉质发育不全相关基因缺失、蛋白缺陷,如αvβ6整合素、牙成釉细胞相关蛋白(odontogenic ameloblast-associated protein,ODAM)、釉成熟蛋白(amelotin,AMTN)、富含脯氨酸-谷氨酰胺分泌性钙结合蛋白1(secretory calcium-binding phosphoprotein proline-glutamine rich 1,SCPPPQ1),均可引起结合上皮的附着异常。本文从釉质与结合上皮的组织学联系、釉质发育不全与结合上皮附着异常相关的机制做一综述。