在肉类工业中,谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)作为一种高效的蛋白质交联剂,能够在改变肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)分子结构的基础上改善其热诱导凝胶特性,进而提升肉制品的品质。与此同时,交联度(degree of cross-l...在肉类工业中,谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)作为一种高效的蛋白质交联剂,能够在改变肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)分子结构的基础上改善其热诱导凝胶特性,进而提升肉制品的品质。与此同时,交联度(degree of cross-linking,DCL)是表征TGase催化交联效果的最重要的指标,其对于分析TGase的共价交联作用对MP构象、理化性质和凝胶特性的影响尤为重要。因此,本文系统综述了TGase催化MP共价交联过程中DCL的影响因素,同时深度解析外源添加物和新型加工技术影响TGase催化交联效果的分子作用机制。旨在建立TGase调控下的MP“结构修饰-分子机制-品质改善”之间的相互关系,以期为构建新型肉制品提供创新性理论和技术支持。展开更多
大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同...大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同热变性程度的SPI,研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明,热处理加剧SPI亚基的解离与聚集,并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降,同时,粒径随温度的升高而增大,但升至95℃后减小。SPI凝胶强度在85℃时最低,而在95℃时最高。对于95℃热处理SPI的凝胶,随着蛋白浓度的增大,凝胶强度增大,气孔增多;随着TG酶浓度的增加,凝胶强度增大,而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低,同时气孔较多;50℃培养的SPI凝胶强度高于4℃培养样品。结果表明,大豆蛋白一定程度的热变性(尤其95℃热处理)有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶,这为工业生产提供了一定的理论依据。展开更多
大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对...大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明:随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。展开更多
文摘在肉类工业中,谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)作为一种高效的蛋白质交联剂,能够在改变肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)分子结构的基础上改善其热诱导凝胶特性,进而提升肉制品的品质。与此同时,交联度(degree of cross-linking,DCL)是表征TGase催化交联效果的最重要的指标,其对于分析TGase的共价交联作用对MP构象、理化性质和凝胶特性的影响尤为重要。因此,本文系统综述了TGase催化MP共价交联过程中DCL的影响因素,同时深度解析外源添加物和新型加工技术影响TGase催化交联效果的分子作用机制。旨在建立TGase调控下的MP“结构修饰-分子机制-品质改善”之间的相互关系,以期为构建新型肉制品提供创新性理论和技术支持。
文摘大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同热变性程度的SPI,研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明,热处理加剧SPI亚基的解离与聚集,并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降,同时,粒径随温度的升高而增大,但升至95℃后减小。SPI凝胶强度在85℃时最低,而在95℃时最高。对于95℃热处理SPI的凝胶,随着蛋白浓度的增大,凝胶强度增大,气孔增多;随着TG酶浓度的增加,凝胶强度增大,而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低,同时气孔较多;50℃培养的SPI凝胶强度高于4℃培养样品。结果表明,大豆蛋白一定程度的热变性(尤其95℃热处理)有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶,这为工业生产提供了一定的理论依据。
文摘大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明:随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。