不同热处理温度下转谷氨酰胺酶对混合蛋白凝胶性的影响

通过十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)研究不同热处理温度条件下转谷氨酰胺酶(TG)催化大豆分离蛋白(SPI)和肌原纤维蛋白(MPI)的凝胶特性.在超纯水环境中用TG处理SPI,在大于50 ℃的加热条件下所有SPI组分(除了球蛋白B亚基)都共价结合成大的杂聚物而无法进入分离胶.TG处理MPI后,所有MPI成分[除肌动蛋白(Actin)外],在60～90 ℃均能交联,并形成有序的高弹性凝胶结构.经TG处理的MPI/SPI混合蛋白,大量SPI使肌球蛋白重链和肌动蛋白变为低分子多肽,同时,TG催化MPI与SPI交联在进样端产生1条深色电泳条带(大豆蛋白中除基本亚基外的7S和11S两个亚基).