α螺旋和β折叠连接短肽的构象分析──蛋白质超二级结构模块（MOTIF）研究（Ⅰ）

对２４０个分辨率在２５Ａ以上较高度蛋白质结构中α螺旋和β折叠的连接短肽进行了系统分析。着重研究了一个至五个残基长的短连接肽，依它们所连接的二级结构分成四种类型分析，即αααβ和ββ。对非规则结构区，作者采用了五种残基构象状态－ａ，ｂ，ｃ，ｌ，ｔ－，进行系统研究，识别出５０种发生频率在５次以上的非规则结构，其中出现次数多于２５次的有１１种类型。这１１种类型的连接多肽是较普遍发生的。此结果对揭示蛋白质非规则结构区的结构规律有一定意义为超二级结构结构模型和预测的进一步研究建立了基础。

蛋白质中频繁发生的超二级结构模式

近年来,高分辨X射线衍射的蛋白构象分析表明,超二级结构的构象类型是有限的.本文对240个分辨率在0.25nm以上的较高精度蛋白结构中的超二级结构进行了系统分析,识别出频繁发生的超二级结构模式.最普遍发生的共11种超二级结构.依其在蛋白结构中的作用,它们属于4类.研究表明超二级结构模式与α螺旋和β折叠之间的连接短肽(Loop)的长度、与连接短肽残基的构象、与连接短肽所连接的二级结构元件的类型有关;