邻单胞菌M6中甲基对硫磷水解酶（MPH）的纯化及性质的研究

通过热变性、硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex-A50阴离子交换层析和CM Sepharose Fast Flow阳离子交换层析等一系列步骤从有机磷农药降解菌Plesiomonas sp.M6中获得了甲基对硫磷水解酶（Methyl parathion hydrolase，MPH，EC3．1．8．3）的电泳纯。酶谱显示和SDS-PAGE电泳表明纯化的酶只有一条条带，其分子量约为33kD。该酶热稳定性比较高，55℃、15min处理后酶活保持稳定，最适反应pH为9．0，景适反应温度在10℃左右。动力学分析表明其对甲基对硫磷的米氏常数（Km）为2．14mmol／L，最大反应速度（Vmax）为14．08μmol／L．min，转换数（kcat）为2863s^-1。