酶改性对食物蛋白质过敏原性的影响

酶法改性蛋白技术主要包括酶水解和酶交联方法,它可以改变蛋白质的结构和功能特性,已广泛用于食品加工。酶水解,包括胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶、糜蛋白酶,可以水解食物蛋白表面的过敏原表位,从而降低其过敏原性;酶交联,包括转谷酰胺酶、过氧化物酶、多酚氧化酶等,可以通过交联反应促使过敏原蛋白聚合而使其过敏原表位包裹在内部,因而也可以降低食物的过敏原性。总之,酶改性是降低食物蛋白过敏原性的一种有效方法,值得深入研究。

不同改性法对玉米醇溶蛋白纳米纤维性能的影响

以玉米醇溶蛋白(Zein)为原料,通过化学交联,混纺改性和酶法交联三种改性方法,制备了改性Zein纳米纤维。使用凝胶渗透色谱仪(GPC),红外光谱(FTIR),扫描电镜(SEM),表面张力仪(ST)以及电子万能试验机(EUTM)等手段对改性后不同纤维的性能进行表征。结果表明,改性后纤维的形貌基本不变,平均直径有所降低。改性后纤维的水稳定性提高,这与改性后纤维的亲水性下降相对应。纤维的力学性能较改性前有大的提高,其中化学交联对纤维力学性能提高效果最为明显。

双频超声波预处理对TG酶介导的花生蛋白—酪蛋白交联及其功能特性研究

本研究探讨了双频超声波预处理对TG酶介导的花生蛋白-酪蛋白交联的工艺条件以及交联产物的功能特性。通过单因素实验和正交实验对交联工艺参数进行了优化,并对比研究了非酶交联、普通酶法交联和超声波协同酶法交联对蛋白质功能特性、二级结构和微观结构的影响。结果表明,在酶法交联条件(花生蛋白∶酪蛋白=4∶3)(g∶g)、交联pH 6.0、交联温度50℃、酶质量分数1%、交联时间2 h下,双频超声波处理蛋白质的最佳工艺条件为:超声处理时间15 min、超声波功率密度40 W/L、双频超声工作时间比50 s∶10 s(25 kHz∶40 kHz)、超声介质温度50℃,在此条件下的蛋白质交联度为28.79%,与非酶交联、普通酶法交联相比,分别增加了75.41%和39.70%。功能性测定结果表明:与非酶交联相比,超声协同酶法交联处理的吸油性、起泡稳定性、乳化稳定性和凝胶持水性分别提高了7.17%、43.99%、15.10%和9.93%;但持水性、起泡性和乳化性分别下降了7.83%、40.38%和5.72%,溶解度在pH 3.0~12.0有不同程度的下降。二级结构分析结果表明,超声协同酶法交联的蛋白质二级结构中β-折叠下降了4.34%,β-转角上升了5.33%。

漆酶催化大米蛋白与阿魏酸交联及其结构和抗氧化活性的变化

本文研究了大米蛋白（Rice protein,RP）与阿魏酸（Ferulic acid,FA）的酶法交联及其在水相和乳液中的抗氧化能力,通过HPLC分析FA的含量以及SDS-PAGE、紫外光谱、红外光谱和扫描电子显微镜分析RP的结构变化。HPLC分析表明FA易被漆酶催化氧化,且FA的氧化产物与RP的亚基反应,从而引起大米蛋白分子量的增加;随着FA浓度的增加,RP的紫外图谱在300-350 nm处的吸收逐渐增加,交联样品呈现橘黄色,说明氧化阿魏酸能共价结合大米蛋白;RP与FA经酶法交联后RP二级结构发生变化,α-螺旋和β-转角含量分别降低了13%与2%,无规卷曲和β-折叠含量分别提高了11%与4%,蛋白的显微结构从聚集变为松散;FA与RP交联产物的清除DPPH自由基能力和清除ABTS自由基能力分别从32.31%增加到71.43%和从3.34%增加到77.61%,FA与RP交联产物可显著降低乳液中氢过氧化值、TBARS值、己醛的含量,说明交联可有效提高大米蛋白的抗氧化活性。

转谷氨酰胺酶交联对罗非鱼下脚料酶解蛋白功能特性的影响

采用转谷氨酰胺酶对罗非鱼下脚料胰蛋白酶水解产物(DH5.0%)进行交联改性研究,结果显示:底物浓度10%、加酶量5.0 U/g、温度50℃、pH7.0、反应时间2 h,TG交联产物的乳化性和发泡性较好,分别比交联前提高1.35倍和1.20倍。经Sephacryl S-200凝胶过滤层析证明,TG交联改变了蛋白分子结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,同时也使蛋白分子之间彼此连接形成空间网络结构,这有助于改善酶解蛋白的乳化性和发泡性。