酸性偏移结合热诱导对大豆分离蛋白微凝胶结构及其特性的影响

以大豆分离蛋白为原料,通过酸性偏移结合热诱导对其进行大豆分离蛋白微凝胶(soy protein isolate microgel,SPIM)化改性,利用荧光光谱、红外色谱、原子力学显微镜等探究蛋白质的结构变化、分子间相互作用、凝胶的微观形态、凝胶特性,考察热诱导温度(25、45、55、65、75、85℃)对SPIM结构和特性的影响。结果表明:SPIM形成过程中二级结构β-折叠相对含量增多,静电相互作用、疏水相互作用、氢键作用参与了微凝胶的自组装;随着热诱导温度的升高,SPIM表面疏水性指数先增加后减小,热稳定性逐渐增强。与单独酸性偏移相比,酸性偏移结合75℃热诱导形成的微凝胶比表面积显著增大(P<0.05),乳化活性、乳化稳定性和持水性显著升高(P<0.05)。酸性偏移结合热诱导是一种有效调控蛋白质微凝胶结构和特性的方法,通过精准控温可以提升微凝胶的质量。

pH酸性偏移结合热处理对米糠蛋白结构的影响

研究pH酸性偏移(pH 1.5)结合热处理(50、60℃)对米糠蛋白结构的影响。结果表明,pH酸性偏移使得米糠蛋白部分无规卷曲和β-转角结构展开,形成氨基酸侧链;结合热处理时,随着处理时间的延长,米糠蛋白二级结构呈现去折叠-复折叠的复杂变化。pH酸性偏移使得米糠蛋白巯基氧化,热处理会加剧米糠蛋白巯基氧化程度。分子量分布、蛋白质电泳和内源荧光光谱结果表明,pH酸性偏移使得米糠蛋白聚集体解离;而结合热处理后,随着处理时间的延长,米糠蛋白又会通过疏水相互作用或氧化作用形成聚集体。表面疏水性和溶解性的变化进一步说明了米糠蛋白在pH酸性偏移结合热处理过程中的分子展开-聚集行为。

酸性pH偏移协同超声处理对花生蛋白结构与功能性质的影响

为进一步改善花生蛋白功能特性,以水剂法提取的花生蛋白为研究对象,考察了pH 1.5和2.5偏移或结合超声处理对花生蛋白结构与功能性质的影响。结果表明:与未处理蛋白相比,经不同方式处理后花生蛋白的亚基发生了一定程度的降解,粒径、绝对电位降低,而表面疏水性显著增加;与单独pH偏移处理相比,复合改性使蛋白的结构更加伸展;不同方式处理后的花生蛋白降低油水界面张力的能力增强,乳化活性和稳定性均增加,其中pH 1.5偏移结合超声处理使花生蛋白的乳化稳定性增加了2倍;pH 1.5偏移处理后的蛋白具有最高的弹性模量,可能与其暴露游离巯基含量最高以及绝对电位最低的结构性质有关。pH 1.5偏移或结合超声处理能够显著改善花生蛋白的功能性质。