大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对...大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明:随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。展开更多
以大豆分离蛋白为原料,通过酸性偏移结合热诱导对其进行大豆分离蛋白微凝胶(soy protein isolate microgel,SPIM)化改性,利用荧光光谱、红外色谱、原子力学显微镜等探究蛋白质的结构变化、分子间相互作用、凝胶的微观形态、凝胶特性,考...以大豆分离蛋白为原料,通过酸性偏移结合热诱导对其进行大豆分离蛋白微凝胶(soy protein isolate microgel,SPIM)化改性,利用荧光光谱、红外色谱、原子力学显微镜等探究蛋白质的结构变化、分子间相互作用、凝胶的微观形态、凝胶特性,考察热诱导温度(25、45、55、65、75、85℃)对SPIM结构和特性的影响。结果表明:SPIM形成过程中二级结构β-折叠相对含量增多,静电相互作用、疏水相互作用、氢键作用参与了微凝胶的自组装;随着热诱导温度的升高,SPIM表面疏水性指数先增加后减小,热稳定性逐渐增强。与单独酸性偏移相比,酸性偏移结合75℃热诱导形成的微凝胶比表面积显著增大(P<0.05),乳化活性、乳化稳定性和持水性显著升高(P<0.05)。酸性偏移结合热诱导是一种有效调控蛋白质微凝胶结构和特性的方法,通过精准控温可以提升微凝胶的质量。展开更多
大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同...大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同热变性程度的SPI,研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明,热处理加剧SPI亚基的解离与聚集,并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降,同时,粒径随温度的升高而增大,但升至95℃后减小。SPI凝胶强度在85℃时最低,而在95℃时最高。对于95℃热处理SPI的凝胶,随着蛋白浓度的增大,凝胶强度增大,气孔增多;随着TG酶浓度的增加,凝胶强度增大,而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低,同时气孔较多;50℃培养的SPI凝胶强度高于4℃培养样品。结果表明,大豆蛋白一定程度的热变性(尤其95℃热处理)有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶,这为工业生产提供了一定的理论依据。展开更多
利用大豆蛋白纤维聚集体(soy protein isolate fibril,SPIF)制备Pickering乳液,并研究其对β-胡萝卜素的包埋稳定性。结果表明,大豆分离蛋白(soy protein isolated,SPI)经酸热处理可以生成含大量β-折叠结构的SPIF,其乳化活性可达到14.3...利用大豆蛋白纤维聚集体(soy protein isolate fibril,SPIF)制备Pickering乳液,并研究其对β-胡萝卜素的包埋稳定性。结果表明,大豆分离蛋白(soy protein isolated,SPI)经酸热处理可以生成含大量β-折叠结构的SPIF,其乳化活性可达到14.38 m~2/g,乳化稳定性可达到88.72%,均显著高于SPI。利用SPIF剪切乳化制备Pickering乳液,发现NaCl浓度未超过600 mmol/L时,随着其浓度的增加,SPIF乳液界面蛋白吸附率增加,从而使Pickering乳液稳定性提高。同时,SPIF乳液对β-胡萝卜素的包埋率可达到98.79%。当NaCl浓度为600 mmol/L时,SPIF形成的Pickering乳液中β-胡萝卜素在贮藏第7天的保留率达到最大值81.46%,相比SPI乳液提高了13.24%。展开更多
文摘大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明:随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。
文摘以大豆分离蛋白为原料,通过酸性偏移结合热诱导对其进行大豆分离蛋白微凝胶(soy protein isolate microgel,SPIM)化改性,利用荧光光谱、红外色谱、原子力学显微镜等探究蛋白质的结构变化、分子间相互作用、凝胶的微观形态、凝胶特性,考察热诱导温度(25、45、55、65、75、85℃)对SPIM结构和特性的影响。结果表明:SPIM形成过程中二级结构β-折叠相对含量增多,静电相互作用、疏水相互作用、氢键作用参与了微凝胶的自组装;随着热诱导温度的升高,SPIM表面疏水性指数先增加后减小,热稳定性逐渐增强。与单独酸性偏移相比,酸性偏移结合75℃热诱导形成的微凝胶比表面积显著增大(P<0.05),乳化活性、乳化稳定性和持水性显著升高(P<0.05)。酸性偏移结合热诱导是一种有效调控蛋白质微凝胶结构和特性的方法,通过精准控温可以提升微凝胶的质量。
文摘大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同热变性程度的SPI,研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明,热处理加剧SPI亚基的解离与聚集,并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降,同时,粒径随温度的升高而增大,但升至95℃后减小。SPI凝胶强度在85℃时最低,而在95℃时最高。对于95℃热处理SPI的凝胶,随着蛋白浓度的增大,凝胶强度增大,气孔增多;随着TG酶浓度的增加,凝胶强度增大,而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低,同时气孔较多;50℃培养的SPI凝胶强度高于4℃培养样品。结果表明,大豆蛋白一定程度的热变性(尤其95℃热处理)有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶,这为工业生产提供了一定的理论依据。
文摘利用大豆蛋白纤维聚集体(soy protein isolate fibril,SPIF)制备Pickering乳液,并研究其对β-胡萝卜素的包埋稳定性。结果表明,大豆分离蛋白(soy protein isolated,SPI)经酸热处理可以生成含大量β-折叠结构的SPIF,其乳化活性可达到14.38 m~2/g,乳化稳定性可达到88.72%,均显著高于SPI。利用SPIF剪切乳化制备Pickering乳液,发现NaCl浓度未超过600 mmol/L时,随着其浓度的增加,SPIF乳液界面蛋白吸附率增加,从而使Pickering乳液稳定性提高。同时,SPIF乳液对β-胡萝卜素的包埋率可达到98.79%。当NaCl浓度为600 mmol/L时,SPIF形成的Pickering乳液中β-胡萝卜素在贮藏第7天的保留率达到最大值81.46%,相比SPI乳液提高了13.24%。
