酸性蛋白酶AP-10分离纯化及其酶学性质

采用活性炭吸附脱色、硫酸铵分级沉淀、脱盐和凝胶层析等技术对酸性蛋白酶AP-10浓缩液进行了分离纯化,并对其酶学性质进行了研究。结果表明,分离纯化后得到的酸性蛋白酶AP-10纯组分比酶活为5800 U·mg^(-1),纯化倍数为6倍;最适反应温度为40℃,热稳定范围为30~45℃;最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.5~6.5;Mn^(2+)对酸性蛋白酶AP-10具有强烈的激活作用,Fe 2+对酸性蛋白酶AP-10具有强烈的抑制作用。为拓展酸性蛋白酶AP-10的应用及开发高品质产品奠定了基础。