十字花科黑腐病菌锌吸收调控蛋白中四个半胱氨酸残基的功能分析

细菌锌吸收调控蛋白(Zur)在调控细胞锌离子平衡中起核心作用。研究发现,大肠杆菌的Zur蛋白(ZurE.coli)中半胱氨酸残基Cys93、Cys96、Cys143和Cys146是锌离子结合位点,是感受锌离子浓度和调控锌离子平衡必需的氨基酸残基。本文研究了十字花科黒腐病菌(Xanthomonas campestris pathovar campestris,简称Xcc)的Zur蛋白(ZurXcc)。序列分析结果显示,ZurXcc的Cys125、Cys128、Cys165和Cys168是与ZurE.coli的Cys93、Cys96、Cys143和Cys146相对应的半胱氨酸残基,预示它们可能是ZurXcc中的锌离子结合位点。此外,氨基酸置换结果发现,Cys125、Cys128、Cys165和Cys168中任何一个被其它氨基酸置换后,ZurXcc即丧失调控锌离子平衡的能力,证明它们是ZurXcc调控锌离子平衡必不可少的,是可能的锌离子结合位点。胞外多糖(EPS)产量和致病力检测结果还表明,ZurXcc调控锌离子平衡、EPS产生和调控致病在结构和功能上都是可以分开的。

金属-内酰胺酶催化机制的研究进展

金属β-内酰胺酶(MBLs)属于B型β-内酰胺酶,携带该酶基因的细菌表现出对多种抗生素的耐药性。由于目前临床上还没有有效的抑制剂出现,所以在面对细菌对抗生素的耐药作用时,人们显得束手无策。金属β-内酰胺酶催化水解包括青霉素、头孢菌素、碳青霉烯类和头霉素类抗生素时,都需要有锌离子的参与。金属酶在金属离子结合位点都拥有不同数量的锌离子配体,但是金属离子的确切作用仍然是有争议的。本文结合近几年国内外文献,简述了金属β-内酰胺酶催化机制的研究进展。