大米浓缩蛋白限制性水解及其性质研究

以水解度为依据,比较了4种商品蛋白酶水解大米浓缩蛋白的效率。碱性蛋白酶具有最高的水解效率,其最佳水解条件为温度50℃～60℃,pH8.5,加酶量1%(E/S),底物浓度6%。考察了频率40kHz,功率40W～100W的超声波对碱性蛋白酶水解的辅助作用。超声波在蛋白水解初期有一定加速度作用,不同的超声功率对水解速率影响并不显著。在蛋白水解水解度2%～10%范围内,用碱性蛋白酶制备了不同水解度的大米蛋白产品,并比较了他们溶解性、发泡性和持泡性以及口感。蛋白质的水解度与溶解性呈正相关,在水解度≥8%之后蛋白水解产物的开始出现苦味。蛋白质的持泡性随水解度的增加有一定改善,起泡性未见改善。

利用蛋白质限制性水解法解析大肠杆菌T蛋白的独立结构域

为了解析分支酸变位酶和预苯酸脱氢酶在大肠杆菌T蛋白的定位 ,根据T蛋白限制性水解结果 ,分段克隆分支酸变位酶和预苯酸脱氢酶 .T蛋白限制性水解结果显示 ,第 93位氨基酸是大片段的N端 ,分段克隆的1～ 93片段测定得到分支酸变位酶活性 ,96～ 373片段得到了预苯酸脱氢酶活性 .研究表明 ,大肠杆菌T蛋白由两个独立结构域组成 ,N端 93个氨基酸组成了分支酸变位酶 ,C端 2

大豆浓缩蛋白的限制性水解及其功能性变化

为改善醇法生产大豆浓缩蛋白的功能性,采用限制酶解的方法对其进行改性。利用中性蛋白酶和胰蛋白酶作为水解酶,在25℃或35℃、底物浓度10%、酶添加量400U/g或1700U/g的条件下,水解处理大豆浓缩蛋白1h或4h,得到水解度约为1%和2%的改性大豆浓缩蛋白。对主要功能性进行分析,发现溶解性、保水性、吸油性、乳化性和乳化稳定性均有改善,但胶凝性则有下降。

限制性酶解调控燕麦蛋白结构特性与抗氧化功能

以燕麦蛋白为原料,采用木瓜蛋白酶进行限制性酶解,以制备不同水解度的酶解产物(水解度2%~7%)并深入研究其结构特性与抗氧化功能。结果表明:木瓜蛋白酶水解燕麦蛋白有助于低分子质量肽段的增加,蛋白结构发生改变,并在紫外吸收光谱和荧光光谱中得到证实;酶解后的燕麦蛋白的二级结构发生显著变化,主要表现为α-螺旋结构降低,而无规卷曲和β-转角结构增加,预示着酶解产物的抗氧化潜能;木瓜蛋白酶水解显著提高燕麦蛋白的1,1-二苯基-2-三硝基苯肼自由基清除率和金属离子螯合能力,尤其是在水解度为4%时,IC50分别为36.83μg/mL和33.42μg/mL;水解度为4%时所得的燕麦蛋白肽不仅可以延长葵花籽油的氧化诱导时间,还能提高水包葵花籽油乳液的氧化稳定性。因此,木瓜蛋白酶限制性酶解可改善燕麦蛋白的抗氧化功能,这与其结构特性的改变密切相关。

乳制品中生物酶改性

波兰随着乳制品工业的发展，把研究重点放在牛奶成分的生物酶改性上。科学家发现，由于酶对氨基酸有特殊作用，在加热的情况下，蛋白质水解会大大提高生物乳球蛋白合成凝胶物质的能力。通过转谷氨酰胺酶，另一种功能性改性，促成蛋白的交叉结合。另外，如果在PH值降低之前进行牛奶酶处理，形成酸析干酪素凝胶的系数将会提高6～8倍。限制性水解会提高发泡形成、热稳定性、低PH值的稳定性和乳清蛋白的乳化。