大豆11S球蛋白提取分离方法研究

以11S球蛋白粗提物中蛋白质含量和纯度为评价指标,比较了Nagano法、Saio法与Thanh法提取分离大豆11S球蛋白的效果,并对Thanh法提取分离大豆11S球蛋白的工艺参数进行了优化。结果表明,Thanh法提取分离大豆11S球蛋白效果较好,Tris-HC l缓冲液是适宜的提取液,最优提取工艺条件为提取时间2h、料液比1∶20、提取温度25℃。

Thanh法提取7S、11S球蛋白功能特性的研究

以中豆36为原料,分别提取大豆分离蛋白(SPI)、7S、11S球蛋白,系统地比较了它们的功能性质的差异。结果表明:SPI、7S及11S的功能特性之间存在较大差异,11S球蛋白具有较强的凝胶性、吸油性和溶解度;7S球蛋白具有较高的持水性和乳化性。

空气/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜的膨胀特性

采用轴对称滴形分析法检测了不同体相蛋白含量和pH值条件下,空气/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜的表面膨胀特征参数随吸附时间的变化.结果表明:随着吸附时间的延长,吸附膜的表面膨胀模量增大,相角减小;膨胀弹性明显高于膨胀粘性,因此,从流变学的角度分析,空气/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜的粘弹性实际上是弹性的;表面膨胀模量随体相蛋白浓度的增加而增大,受pH值的影响更为明显.

不同流体界面上大豆11S球蛋白吸附膜膨胀黏弹性的比较研究

采用轴对称滴形分析法（ADSA）检测了空气／水、正十二烷／水和大豆油／水界面上不同浓度（0．00l％-0．1％）的大豆11S球蛋白吸附膜的表面膨胀黏弹性随吸附时间的变化。研究表明，在体相蛋白溶液pH8．0和离子强度0．05mol／L的恒定条件下，随着吸附时间的延长，表面膨胀弹性增大，膨胀弹性明显大于膨胀黏性。从表面流变学的角度分析，空气／水和大豆油／水界面上大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的，膨胀弹性随液滴体相蛋白浓度的增加而增大，受界面类型的影响很大。空气／水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最大，而大豆油／水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最小。

11S球蛋白水解产物功能特性及其对猪肉肠质构影响

以中豆36为原料,提取11S球蛋白,用菠萝蛋白酶对其水解,研究不同水解度酶解产物的持水性、吸油性、乳化性、乳化稳定性及疏水性等功能特性;结果表明,水解度为5%时11S球蛋白酶解产物吸油性、持水性、乳化活性最高;并将不同水解度酶解蛋白添加到猪肉肠中,水解度5%酶解蛋白可明显改善猪肉肠质构特性。

酶解时间对葵花11S球蛋白结构和功能性质的影响

以脱脂后的葵花籽粕为原料制备了葵花11S球蛋白,并利用碱性蛋白酶Alcalase酶解(控制酶解时间30、60、90、120 min)制备4种酶解产物,探讨酶解时间对酶解产物蛋白质结构和功能性质的影响。凝胶色谱分析结果表明,酶解产物的相对分子质量显著下降;圆二色谱分析结果表明,酶解产物的无规则卷曲结构增加;功能性质分析结果表明,酶解产物在p H 2~9范围内可溶性氮含量达80%以上,短时间酶解产物的起泡性和乳化性提高,但长时间酶解导致产物的泡沫稳定性和乳化性下降。

大豆11S球蛋白-糖共价复合物在牛乳基中发酵特性的研究

将大豆11S球蛋白-糖共价复合物作为蛋白源应用于牛乳基发酵中,探讨其发酵特性,以期将大豆分离蛋白应用于发酵乳的生产中。结果表明,发酵乳中可滴定酸随着复合物比例的增多而减少;发酵乳的硬度、粘着性和保水性随着复合物的增多而增加;感官评价表明,复合物能增加发酵乳的口感与外观形态。当以复合物蛋白与牛乳蛋白比例为1:1的配比生产发酵乳时,产品的质构和感官评价等方面均为最佳。

不同配比大豆球蛋白降解材料结构与力学性能

研究了大豆分离蛋白的主要组分7S和11S球蛋白对其材料力学性能的影响,并采用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳仪(SDS-PAGE)和电子扫描显微镜(SEM)分析表征了大豆蛋白可生物降解材料的组成和微观结构。结果表明:随着球蛋白11S/7S的增大,大豆蛋白材料的拉伸强度先升高后降低,其断裂伸长率先降低后升高,比值为1时,材料的拉伸强度达到最高。综合材料的性能测试与结构表征,大豆蛋白在形成材料时,7S和11S球蛋白之间存在着交联相互作用。

双酶酶解11S球蛋白的工艺优化研究

以大豆分离蛋白为原料,采用等电点冷沉法提取11S大豆球蛋白,选用碱性蛋白酶、胃蛋白酶对11S大豆球蛋白进行双酶酶解。以水解度为指标,考察酶添加量、温度、p H和时间对酶解液水解度的影响,通过单因素试验和正交试验得到最佳水解工艺条件。在单酶水解的基础上,组合碱性蛋白酶和胃蛋白酶,按照分步水解的方式对11S大豆球蛋白进行复合酶解,得到的最优参数为:胃蛋白酶在温度35℃、p H 3.0、酶添加量1 500 U/g的条件下水解1 h,碱性蛋白酶在温度50℃、p H 10、酶添加量12 000 U/g的条件下水解5 h,得到的11S球蛋白酶解物水解度为19.65%,比碱性蛋白酶单酶水解时高14%。