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题名人乳铁蛋白肽的分子改良及在大肠杆菌中的表达研究
被引量:2
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作者
蔡屾
叶江
张惠展
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机构
华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室
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出处
《化学与生物工程》
CAS
2011年第10期28-31,共4页
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基金
国家863计划资助项目(2007AA100602)
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文摘
采用SOE-PCR技术,设计合成hLF18-40的编码基因;以融合表达策略构建了pET-43.1a-hLF18-40表达质粒,并获得较高的可溶融合蛋白表达;将融合蛋白Nus-hLF18-40进行Ni2+柱亲和层析、除盐、浓缩后,用肠激酶切割释放抗菌肽hLF18-40,为今后基因工程法表达人乳铁蛋白肽提供了依据。同时,将hLF18-40的C末端氨基酸逐一缩短直至hLF18-32,用化学法合成hLF18-40、hLF18-39、hLF18-38、hLF18-37、hLF18-36、hLF18-35、hLF18-34、hLF18-33和hLF18-32等9条肽,采用肉汤微量稀释法分别测定其最小抑菌浓度(MIC),结果发现:hLF18-40的MIC为40μmol.L-1,hLF18-39的MIC略微下降(20~40μmol.L-1),hLF18-35的MIC与hLF18-40的相同。
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关键词
人乳铁蛋白肽
融合表达
纯化
c端缩短
抗菌活性
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Keywords
human lactoferricin
fusion expression
purification
shorten c-terminal
antibacterial activity
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分类号
Q78
[生物学—分子生物学]
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