SHP-2酪氨酸磷酸酶C-SH2结构域的表达纯化和NMR研究

SHP-2是一种非跨膜型蛋白酪氨酸磷酸酶。将其N末端结构域C-SH2克隆至原核表达载体pGEX-2T中,命名为pGEX-2T-C-SH2。该融合蛋白在大肠杆菌中以可溶形式表达于菌体上清液中,经GST亲和层析柱和FPLC分子筛柱纯化后,目的蛋白纯度可达98%。质谱分析表明,目的蛋白相对分子量与理论值基本相同。在最适表达条件下,1 L的M9培养基能够高效表达并获得12 mg C-SH2蛋白,NMR结构和活性位点的分析表明,目的蛋白能正确折叠并呈规则的空间结构。

自蔓燃陶瓷衬管的绝热温度和应力研究

绘制了初温—稀释剂量—绝热温度的关系图,测量了过渡层和陶瓷层剥除后在钢管外表面产生的应变变化,推断出各层的应力状态,并估计了过渡层和陶瓷层间的残余应力。