金属离子对GTP结合蛋白Cdc42Hs的内源性GTP酶活性的影响

不同的金属离子会对GTP结合蛋白Cdc42Hs的内源性GTP水解酶活性产生不同的影响。相对于生理条件下的辅基Mg2 + 而言 ,Mn2 + 对Cdc42Hs酶活力有所激活 ,表现在饱和浓度时 ,实验曲线指数项的表观速率常数kobs 有2倍左右的提高 ,而其稳态反应速度要低于Mg2 +。Mg2 +和Mn2 +的实验曲线在本质上没有什么差别 ,都是一个指数项和一个一次项的叠加 ,说明Mn2 + 和Mg2 + 以相似的机制结合于Cdc42Hs。在Ca2 + 存在时 ,实验曲线无明显的指数项出现 ,Ca2 + 的存在仅使稳态反应速度有所降低 ,说明Ca2 + 以不同于Mg2 + 和Mn2 + 的机理与Cdc42Hs结合。随着Mg2 +和Mn2 +离子浓度的增大 ,指数项的表观速率常数kobs 逐步升高 ,稳态反应速度υs 逐渐降低。进一步的动力学模型分析得到了这一反应的微观动力学常数和Mg2 +、Mn2 +与蛋白的结合常数。