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九香虫CcPT1蛋白的原核表达及纯化
1
作者
张书琪
檀军
+2 位作者
蔡仁莲
郭建军
罗睿
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2023年第3期269-273,共5页
目的 原核表达九香虫Cc PT1蛋白,并进行纯化。方法 将合成的Cc PT1基因克隆至载体p GEX-4T-1,构建重组表达质粒p GEX-4T1-Cc PT1,转化感受态E.coli Rosetta,经IPTG诱导表达重组蛋白,并优化诱导表达的温度(20及37℃)、IPTG终浓度(0.25、...
目的 原核表达九香虫Cc PT1蛋白,并进行纯化。方法 将合成的Cc PT1基因克隆至载体p GEX-4T-1,构建重组表达质粒p GEX-4T1-Cc PT1,转化感受态E.coli Rosetta,经IPTG诱导表达重组蛋白,并优化诱导表达的温度(20及37℃)、IPTG终浓度(0.25、0.5、0.75、1 mmol/L)及时间(6、8、10、12 h)。采用GST蛋白纯化系统纯化重组蛋白,纯化产物经10%SDS-PAGE分析及Western blot鉴定,纯化过程中采用Pre Scission Protease去除GST标签。结果 重组蛋白GST-Cc PT1相对分子质量约为29 800,大小与预期相符,主要以包涵体形式表达,蛋白浓度为0.026 9 mg/m L。最适诱导条件为:20℃下,采用终浓度0.75 mol/L的IPTG诱导12 h。纯化蛋白纯度> 90%,且可与小鼠抗GST单克隆抗体发生特异性结合。去除GST标签后的Cc PT1蛋白相对分子质量约为2 830,蛋白得率达11.15%。结论 经原核表达获得了纯度较高的九香虫Cc PT1蛋白,为九香虫抗癌肽的深入研究奠定了基础。
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关键词
九香虫
ccpt1蛋白
抗癌肽
原核表达
基因重组
原文传递
题名
九香虫CcPT1蛋白的原核表达及纯化
1
作者
张书琪
檀军
蔡仁莲
郭建军
罗睿
机构
贵州大学生命科学学院
遵义医学院组织学与胚胎学教研室
贵州大学昆虫研究所暨贵州山地农业病虫害重点实验室
出处
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2023年第3期269-273,共5页
基金
国家自然科学基金(81360612,82160743)。
文摘
目的 原核表达九香虫Cc PT1蛋白,并进行纯化。方法 将合成的Cc PT1基因克隆至载体p GEX-4T-1,构建重组表达质粒p GEX-4T1-Cc PT1,转化感受态E.coli Rosetta,经IPTG诱导表达重组蛋白,并优化诱导表达的温度(20及37℃)、IPTG终浓度(0.25、0.5、0.75、1 mmol/L)及时间(6、8、10、12 h)。采用GST蛋白纯化系统纯化重组蛋白,纯化产物经10%SDS-PAGE分析及Western blot鉴定,纯化过程中采用Pre Scission Protease去除GST标签。结果 重组蛋白GST-Cc PT1相对分子质量约为29 800,大小与预期相符,主要以包涵体形式表达,蛋白浓度为0.026 9 mg/m L。最适诱导条件为:20℃下,采用终浓度0.75 mol/L的IPTG诱导12 h。纯化蛋白纯度> 90%,且可与小鼠抗GST单克隆抗体发生特异性结合。去除GST标签后的Cc PT1蛋白相对分子质量约为2 830,蛋白得率达11.15%。结论 经原核表达获得了纯度较高的九香虫Cc PT1蛋白,为九香虫抗癌肽的深入研究奠定了基础。
关键词
九香虫
ccpt1蛋白
抗癌肽
原核表达
基因重组
Keywords
Aspongopus chinensis
ccpt
1
protein
Anticancer peptide
Prokaryotic expression
Gene recombination
分类号
Q966 [生物学—昆虫学]
Q51 [生物学—生物化学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
九香虫CcPT1蛋白的原核表达及纯化
张书琪
檀军
蔡仁莲
郭建军
罗睿
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2023
0
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