期刊导航
期刊开放获取
河南省图书馆
退出
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
2
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式:
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
从Cohn法组份Ⅳ中分离纯化人血浆蛋白C
被引量:
2
1
作者
王宗奎
林方昭
+2 位作者
肖小璞
谢亦武
李长清
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2010年第5期355-360,共6页
目的探索建立1种串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化蛋白C的方法 ,降低纯化蛋白C的成本,并实现血浆的综合利用。方法 4℃条件下,将Cohn法组份Ⅳ用PBS缓冲液抽提5h,离心(6500g)40min,上清液依次用0.45μm和...
目的探索建立1种串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化蛋白C的方法 ,降低纯化蛋白C的成本,并实现血浆的综合利用。方法 4℃条件下,将Cohn法组份Ⅳ用PBS缓冲液抽提5h,离心(6500g)40min,上清液依次用0.45μm和0.22μm的滤膜过滤后,超滤透析;再通过串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析,对蛋白C进行纯化。通过SDS-PAGE鉴定蛋白C的纯度;用考马斯亮蓝法通过紫外分光光度计测定总蛋白含量;通过WHO指定的发色底物法和凝固法(一期法)测定蛋白C活性。结果纯化的蛋白C在SDS-PAGE图谱上呈现1条62kD左右的蛋白带;经过离子交换层析,蛋白C的活性回收率为(48.19±9.22)%,纯化倍数为(3.75±0.56)倍;固相化金属螯合亲和层析后,蛋白C活性回收率为(59.61±5.59)%,纯化倍数为(36.79±3.72)倍;蛋白C总活性回收率为(28.77±9.45)%,纯化倍数为(136.64±6.82)倍,比活性为(11.70±0.89)IU/mg。结论串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析可以从Cohn法组份Ⅳ中获得比活性较高的蛋白C浓缩物。
展开更多
关键词
cohn
法
组
份
ⅳ
蛋白C
分离
纯化
亲和层析
固相化金属螯合
比活性
下载PDF
职称材料
亲和凝胶分离纯化人α1-抗胰蛋白酶的研究
被引量:
1
2
作者
张学俊
叶生亮
+4 位作者
曹海军
王宗奎
杜晞
谢亦武
李长清
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第6期560-564,共5页
目的探索通过免疫亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化人α1-抗胰蛋白酶浓缩物的方法。方法 24℃下,将Cohn氏法组份Ⅳ用Tris缓冲液抽提0.5 h后,离心4 750 g×15 min,上清液加入亲水型气相二氧化硅脱脂后,离心6 000 g×15 min,再用1....
目的探索通过免疫亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化人α1-抗胰蛋白酶浓缩物的方法。方法 24℃下,将Cohn氏法组份Ⅳ用Tris缓冲液抽提0.5 h后,离心4 750 g×15 min,上清液加入亲水型气相二氧化硅脱脂后,离心6 000 g×15 min,再用1.2μm的滤膜过滤;通过GE公司新型的Alpha-1 Antitrypsin Select免疫亲和凝胶层析柱,对α1-抗胰蛋白酶进行纯化。用考马斯亮蓝法通过紫外分光光度计测定总蛋白含量;用SDS-PAGE鉴定α1-抗胰蛋白酶的纯度,并用Western Blot和串联质谱分析鉴定纯化的蛋白;通过发色底物法测定α1-抗胰蛋白酶活性。结果纯化的α1-抗胰蛋白酶在非还原性SDS-PAGE图谱上呈现1条54 kD左右的蛋白带和1条约140 kD的多聚体蛋白带,经过还原性SDS-PAGE多聚体条带解聚,Western Blot也可以反应相关变化;在经过前处理和亲和层析后,α1-抗胰蛋白酶活性回收率为(60.35±1.39)%,α1-抗胰蛋白酶总活性回收率为(41.88±6.98)%,纯化倍数为(71.68±1.32)倍,比活性大约(1.00~1.05)PU/mg。结论 GE公司Alpha-1 Antitrypsin Select免疫亲和层析亲和层析可以从Cohn氏法组份Ⅳ中特异性捕获α1-抗胰蛋白酶浓缩物。
展开更多
关键词
cohnⅳ组份
Α1-抗胰蛋白酶
分离
纯化
免疫亲和凝胶
下载PDF
职称材料
题名
从Cohn法组份Ⅳ中分离纯化人血浆蛋白C
被引量:
2
1
作者
王宗奎
林方昭
肖小璞
谢亦武
李长清
机构
中国医学科学院北京协和医学院输血研究所
China Biologic Products
出处
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2010年第5期355-360,共6页
基金
四川省科技支撑计划项目(2009SZ0217)
文摘
目的探索建立1种串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化蛋白C的方法 ,降低纯化蛋白C的成本,并实现血浆的综合利用。方法 4℃条件下,将Cohn法组份Ⅳ用PBS缓冲液抽提5h,离心(6500g)40min,上清液依次用0.45μm和0.22μm的滤膜过滤后,超滤透析;再通过串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析,对蛋白C进行纯化。通过SDS-PAGE鉴定蛋白C的纯度;用考马斯亮蓝法通过紫外分光光度计测定总蛋白含量;通过WHO指定的发色底物法和凝固法(一期法)测定蛋白C活性。结果纯化的蛋白C在SDS-PAGE图谱上呈现1条62kD左右的蛋白带;经过离子交换层析,蛋白C的活性回收率为(48.19±9.22)%,纯化倍数为(3.75±0.56)倍;固相化金属螯合亲和层析后,蛋白C活性回收率为(59.61±5.59)%,纯化倍数为(36.79±3.72)倍;蛋白C总活性回收率为(28.77±9.45)%,纯化倍数为(136.64±6.82)倍,比活性为(11.70±0.89)IU/mg。结论串联离子交换层析和固相化金属螯合亲和层析可以从Cohn法组份Ⅳ中获得比活性较高的蛋白C浓缩物。
关键词
cohn
法
组
份
ⅳ
蛋白C
分离
纯化
亲和层析
固相化金属螯合
比活性
Keywords
cohn
Fraction
ⅳ
Protein C
Isolation
Purification
Immobilized metal affinity chromatography
Specific activity
分类号
R392-33 [医药卫生—免疫学]
R457.14 [医药卫生—治疗学]
下载PDF
职称材料
题名
亲和凝胶分离纯化人α1-抗胰蛋白酶的研究
被引量:
1
2
作者
张学俊
叶生亮
曹海军
王宗奎
杜晞
谢亦武
李长清
机构
中国医学科学院 北京协和医学院输血研究所
China Biologic Products
出处
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第6期560-564,共5页
基金
四川省科技支撑计划项目(2009SZ0217)
China Biologic Products
Inc对项目提供的课题资助
文摘
目的探索通过免疫亲和层析从Cohn法组份Ⅳ分离纯化人α1-抗胰蛋白酶浓缩物的方法。方法 24℃下,将Cohn氏法组份Ⅳ用Tris缓冲液抽提0.5 h后,离心4 750 g×15 min,上清液加入亲水型气相二氧化硅脱脂后,离心6 000 g×15 min,再用1.2μm的滤膜过滤;通过GE公司新型的Alpha-1 Antitrypsin Select免疫亲和凝胶层析柱,对α1-抗胰蛋白酶进行纯化。用考马斯亮蓝法通过紫外分光光度计测定总蛋白含量;用SDS-PAGE鉴定α1-抗胰蛋白酶的纯度,并用Western Blot和串联质谱分析鉴定纯化的蛋白;通过发色底物法测定α1-抗胰蛋白酶活性。结果纯化的α1-抗胰蛋白酶在非还原性SDS-PAGE图谱上呈现1条54 kD左右的蛋白带和1条约140 kD的多聚体蛋白带,经过还原性SDS-PAGE多聚体条带解聚,Western Blot也可以反应相关变化;在经过前处理和亲和层析后,α1-抗胰蛋白酶活性回收率为(60.35±1.39)%,α1-抗胰蛋白酶总活性回收率为(41.88±6.98)%,纯化倍数为(71.68±1.32)倍,比活性大约(1.00~1.05)PU/mg。结论 GE公司Alpha-1 Antitrypsin Select免疫亲和层析亲和层析可以从Cohn氏法组份Ⅳ中特异性捕获α1-抗胰蛋白酶浓缩物。
关键词
cohnⅳ组份
Α1-抗胰蛋白酶
分离
纯化
免疫亲和凝胶
Keywords
cohn
Fraction
ⅳ
α1-antitrypsin
Immunoaffinity chromatography
Specific activity
分类号
R457.14 [医药卫生—治疗学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
从Cohn法组份Ⅳ中分离纯化人血浆蛋白C
王宗奎
林方昭
肖小璞
谢亦武
李长清
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2010
2
下载PDF
职称材料
2
亲和凝胶分离纯化人α1-抗胰蛋白酶的研究
张学俊
叶生亮
曹海军
王宗奎
杜晞
谢亦武
李长清
《中国输血杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2012
1
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部