光谱法研究硫鸟嘌呤与七元瓜环及牛血清白蛋白的超分子相互作用

利用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了抗癌药物硫鸟嘌呤(6-TG)与七元瓜环(Q[7])及牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,6-TG与Q[7]及BSA可形成三元复合物,且6-TG与Q[7]及BSA均可形成1∶1的超分子配合物,6-TG能引起BSA的荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭.此外,还用同步荧光法和三维荧光法考察了6-TG对BSA构象的影响,结果表明6-TG的加入使BSA的构象发生了变化,而同步荧光光谱结果表明结合位点更接近于色氨酸.

甲钴胺与牛血清白蛋白相互作用的光谱特性

应用荧光光谱法、紫外吸收光谱法及共振光散射法,研究了甲钴胺(Mecobalamin)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。在pH=7.40的三羟甲基胺基甲烷-盐酸(Tris-HCl)缓冲溶液中,随着甲钴胺浓度的增加,BSA的荧光强度、共振散射光强度逐渐减弱。通过计算不同温度(293,303,310 K)下的猝灭常数(Ksv=5.40×104,6.90×104,8.00×104L/mol)及扫描紫外吸收光谱,确定了甲钴胺对牛血清白蛋白的猝灭机理为动态猝灭。测定了该反应的表观结合常数(KA=1.68×104,4.34×104,7.90×104L/mol)和结合位点数(n≈1)。利用热力学参数(ΔH>0、ΔG<0和ΔS>0)确定了分子间的作用力性质,作用力主要是疏水作用力,作用过程是自发的。同时应用同步荧光技术研究了甲钴胺对BSA构象的影响。结果表明,甲钴胺没有引起BSA构象的变化。

土大黄苷与牛血清白蛋白结合反应机制及金属离子的介导作用

应用荧光光谱法结合紫外-可见分光光度法研究了中药分子土大黄苷(rhaponticin,RT)与牛血清白蛋白(bovineserum albumin,BSA)的结合反应机制,并考察了金属离子的介导作用。依据不同理论模型测定了反应体系的结合常数K、结合位点数n,并进行了分析比较,探讨了荧光猝灭机制。根据Fōrster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间结合距离和能量转移效率。采用同步荧光技术考察了RT对BSA分子构象的影响。结果表明:不同理论模型计算的结合参数基本相符并显示出RT与BSA结合反应形成了稳定的静态复合物,RT对BSA分子的结构域微区构象产生了影响,导致BSA相应结构微区疏水环境改变。金属离子钴(Ⅱ),镍(Ⅱ)竞争RT与BSA的结合反应,使BSA-RT的结合距离发生改变。同时,提出了一个新变量-伸展度ED的计算公式,以此定量表征药物分子对蛋白质分子微区构象的影响。

尼洛替尼衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

目的探讨尼洛替尼衍生物4-甲氧基-N-[4-(3-吗啉基丙氧基)苯基]-3-[4-(吡啶-3-基)嘧啶-2-基氨基]苯甲酰胺(lz)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法模拟生理条件(p H=7.4),25、37℃测定荧光光谱和吸收光谱。利用Stern-Volmer方程判断荧光猝灭类型;求出结合常数和结合位点数;根据Frster非辐射能量转移理论求出其作用距离r;根据基本热力学参数ΔG、ΔH和ΔS判断lz和BSA作用力类型;根据同步荧光光谱分析lz对BSA构象的影响。结果 lz对BSA的内源荧光有较强的动态猝灭作用,并得出了结合常数(Ka)及结合位点数(n),结合作用主要靠氢键和范德华力驱动,结合距离r=3.20 nm,发生能量转移,引起了BSA构象的变化。结论本研究为进一步改造设计尼洛替尼,寻找新的药物小分子提供了一定的实验依据。

五味子甲素与BSA的相互作用

目的在模拟人体生理条件下,研究金属离子对五味子甲素与牛血清白蛋白(BSA)之间结合作用的影响。方法采用紫外吸收光谱法,通过紫外扫描得到五味子甲素与BSA的紫外吸收图谱,利用Lineweaver-Burk双倒数曲线图得出五味子甲素与BSA的结合常数;由摩尔比法确定Mg2+等7种金属离子与五味子甲素结合的摩尔比;分别测定五味子甲素-金属离子-BSA的结合常数。结果五味子甲素与BSA的结合常数为1.141×104L/mol,金属离子与五味子甲素结合的摩尔比为1∶1,在Fe3+、Zn2+、Al3+、Cu2+、Mg2+、Co2+、Ni2+存在下,五味子甲素与BSA的结合常数分别为3.041×104,1.617×104,1.819×104,1.781×104,1.277×103,7.107×103,6.238×103L/mol。结论 Fe3+、Zn2+、Al3+、Cu2+参与加强了五味子甲素与BSA的结合作用,Mg2+、Co2+、Ni2+的存在使二者结合作用减弱。

两种布洛芬共晶与牛血清白蛋白作用机制研究

目的探讨布洛芬-异烟酰胺(IBU-INA)和布洛芬-2-吡啶甲酰胺(IBU-2PA)2种布洛芬共晶与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。方法采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究不同温度(32℃和40℃)下IBU-INA和IBU-2PA与BSA的猝灭作用,并阐明其作用机制。结果IBU-INA和IBU-2PA均能有效猝灭BSA产生的内源性荧光,猝灭机制属静态猝灭。32℃时,布洛芬与BSA的结合常数为1545 L/mol,IBU-INA和IBU-2PA与BSA的结合常数分别为2074 L/mol和1303 L/mol。IBU-INA和IBU-2PA与BSA的主要作用力类型为氢键和范德华力。根据Förster理论,测得IBU-INA和IBU-2PA与BSA的相互作用距离分别为1.22 nm和1.31 nm,可判断发生了非辐射能量转移。结论布洛芬形成共晶后不会影响布洛芬与血浆蛋白的结合。

奥扎格雷与牛血清白蛋白相互作用的紫外吸收光谱法研究

目的:采用紫外吸收光谱法研究奥扎格雷与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法:将奥扎格雷与BSA溶液按一定比例混合,考察不同pH、温度、反应时间、药物用量对其相互作用的影响,得出最佳实验条件。在此条件下,利用奥扎格雷和BSA的紫外吸收图谱和Lineweaver-Burk双倒数曲线模型得出两者的结合常数。结果:奥扎格雷与BSA的结合常数K=(6.6±0.6)×10~4L·mol^(-1),体系的吸光度与浓度成正比,回归方程为A=0.301+3.72×10~4c(r=0.999 5),线性范围为1.98×10^(-6)~3.05×10^(-5)mol·L^(-1)。使用本方法测得BSA制剂中BSA的平均百分质量分数为98%,平均回收率为(99.0±0.8)%,相对标准偏差为0.16%。结论:紫外吸收光谱法操作简便、灵敏度高、选择性好,可用于BSA制剂中BSA含量的测定。

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。

甲氨蝶呤与牛血清白蛋白相互作用的光谱和分子对接研究

利用紫外-可见吸收光谱法、傅立叶红外光谱法和分子对接技术研究了抗癌药物甲氨蝶呤与牛血清白蛋白的相互作用。紫外光谱发现,在298 K和308 K,甲氨蝶呤与牛血清白蛋白结合常数分别为5.28×105L/mol和6.14×105L/mol,通过热力学计算得到反应的焓变和熵变。热力学函数说明甲氨蝶呤与牛血清白蛋白之间的作用力主要为疏水作用力。红外光谱表明甲氨蝶呤与牛血清白蛋白分子中氨基酸残基的硫及氮原子形成键合作用。结合AutoDock 4.2分子对接软件模拟研究了二者的键合模式和键合机制,表明甲氨蝶呤与牛血清白蛋白的相互作用力主要是疏水作用。

法莫替丁与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

法莫替丁是组织胺H2受体拮抗剂,具有减弱胃酸生成的作用。通过分析荧光光谱和紫外可见吸收光谱探寻了法莫替丁与牛血清蛋白(BSA)的猝灭作用,并阐明两者间的作用机制。通过分析可知,法莫替丁能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭。测定了法莫替丁与BSA在306K和314K下的表观结合常数KA,分别为9.861×104,3.891×104 L/mol。通过对猝灭过程中的热力学参数进行分析,得出法莫替丁与BSA的作用力主要是氢键和范德瓦耳斯力。凭借F9rster非辐射能量转移理论计算得到了法莫替丁和BSA的相互作用距离为1.25nm,发生了非辐射能量转移。