目的采用生物信息学方法分析结核分枝杆菌的Rv0824c基因及其编码的DesA1蛋白结构和功能。方法自NCBI网站获取Rv0824c基因及DesA1蛋白的基本信息;使用Protparam、ProtScale和ProtCompB预测DesA1蛋白的理化性质、亲疏水性和亚细胞定位;使...目的采用生物信息学方法分析结核分枝杆菌的Rv0824c基因及其编码的DesA1蛋白结构和功能。方法自NCBI网站获取Rv0824c基因及DesA1蛋白的基本信息;使用Protparam、ProtScale和ProtCompB预测DesA1蛋白的理化性质、亲疏水性和亚细胞定位;使用SignalP Server v.4.0、TMHMM Server v.2.0、NetNGlyc 1.0 server和NetPhos Server v.3.1预测DesA1蛋白的信号肽、跨膜结构、糖基化及磷酸化位点;使用SOPMA和SWISS MODEL预测DesA1蛋白的二级结构并构建该蛋白的三级结构模型;使用ABCpred和SYFPEITHI预测DesA1蛋白的抗原表位;使用MEGA软件构建系统发育树;使用STRING数据库预测DesA1的相互作用蛋白及相关功能。结果Rv0824c基因全长1017 bp,编码的DesA1蛋白氨基酸数为338,分子式为C_(1723)H_(2694)N_(490)O_(503)S_(14),等电点(pI)为6.21,平均亲水性系数为-0.461,预测其为亲水性蛋白,亚细胞可能定位于细胞壁或细胞质。DesA1蛋白无跨膜结构、信号肽和糖基化位点,有20个磷酸化位点;二级结构包含66.86%的α-螺旋(Hh),2.96%的β-折叠(Ee),5.03%的β-转角(Tt),25.15%无规则卷曲(Cc)。DesA1蛋白含有34个B细胞抗原,15个T细胞优势抗原。系统进化树显示其与卡内特分枝杆菌(Mycobacterium canettii)DesA1蛋白具有最大同源性;其互作蛋白为Fas、DesA2、DesA3、Ppdk、NrdZ、NrdE、NrdL、Pks13、Dus及Rv3230c蛋白,主要参与脂质代谢过程。结论生物信息学方法预测DesA1为亲水性蛋白,具有多个潜在的B、T细胞抗原表位,能够磷酸化并与多种蛋白相互作用,有可能成为研发结核病疫苗的候选蛋白。展开更多
文摘目的采用生物信息学方法分析结核分枝杆菌的Rv0824c基因及其编码的DesA1蛋白结构和功能。方法自NCBI网站获取Rv0824c基因及DesA1蛋白的基本信息;使用Protparam、ProtScale和ProtCompB预测DesA1蛋白的理化性质、亲疏水性和亚细胞定位;使用SignalP Server v.4.0、TMHMM Server v.2.0、NetNGlyc 1.0 server和NetPhos Server v.3.1预测DesA1蛋白的信号肽、跨膜结构、糖基化及磷酸化位点;使用SOPMA和SWISS MODEL预测DesA1蛋白的二级结构并构建该蛋白的三级结构模型;使用ABCpred和SYFPEITHI预测DesA1蛋白的抗原表位;使用MEGA软件构建系统发育树;使用STRING数据库预测DesA1的相互作用蛋白及相关功能。结果Rv0824c基因全长1017 bp,编码的DesA1蛋白氨基酸数为338,分子式为C_(1723)H_(2694)N_(490)O_(503)S_(14),等电点(pI)为6.21,平均亲水性系数为-0.461,预测其为亲水性蛋白,亚细胞可能定位于细胞壁或细胞质。DesA1蛋白无跨膜结构、信号肽和糖基化位点,有20个磷酸化位点;二级结构包含66.86%的α-螺旋(Hh),2.96%的β-折叠(Ee),5.03%的β-转角(Tt),25.15%无规则卷曲(Cc)。DesA1蛋白含有34个B细胞抗原,15个T细胞优势抗原。系统进化树显示其与卡内特分枝杆菌(Mycobacterium canettii)DesA1蛋白具有最大同源性;其互作蛋白为Fas、DesA2、DesA3、Ppdk、NrdZ、NrdE、NrdL、Pks13、Dus及Rv3230c蛋白,主要参与脂质代谢过程。结论生物信息学方法预测DesA1为亲水性蛋白,具有多个潜在的B、T细胞抗原表位,能够磷酸化并与多种蛋白相互作用,有可能成为研发结核病疫苗的候选蛋白。
