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大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展
被引量:
5
1
作者
罗曼
关怡新
姚善泾
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第1期7-15,共9页
二硫键形成蛋白A(DisulfidebondformationproteinA,DsbA)是存在于大肠杆菌周质胞腔内的一种参与新生蛋白质折叠过程中催化二硫键形成的折叠酶。综述了DsbA三维结构、进化过程、协助蛋白质体内外复性方面的研究进展。DsbA比硫氧还原蛋白...
二硫键形成蛋白A(DisulfidebondformationproteinA,DsbA)是存在于大肠杆菌周质胞腔内的一种参与新生蛋白质折叠过程中催化二硫键形成的折叠酶。综述了DsbA三维结构、进化过程、协助蛋白质体内外复性方面的研究进展。DsbA比硫氧还原蛋白具有更强的氧化性,其强氧化性来自于Cys30残基异常低的pKa值和不稳定的氧化型结构,通过定点突变的研究表明了Cys30残基是DsbA活性中心最关键的氨基酸残基之一。DsbA不论在体内与目标蛋白融合表达还是在体外以折叠酶形式添加,都能有效地催化蛋白质的折叠复性,同时DsbA还具有部分分子伴侣的活性。
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关键词
dsb
A
dsb家族
折叠酶
蛋白质折叠
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职称材料
题名
大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展
被引量:
5
1
作者
罗曼
关怡新
姚善泾
机构
浙江大学化学工程与生物工程学系
出处
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第1期7-15,共9页
基金
国家自然科学基金资助项目(No.20476093)~~
文摘
二硫键形成蛋白A(DisulfidebondformationproteinA,DsbA)是存在于大肠杆菌周质胞腔内的一种参与新生蛋白质折叠过程中催化二硫键形成的折叠酶。综述了DsbA三维结构、进化过程、协助蛋白质体内外复性方面的研究进展。DsbA比硫氧还原蛋白具有更强的氧化性,其强氧化性来自于Cys30残基异常低的pKa值和不稳定的氧化型结构,通过定点突变的研究表明了Cys30残基是DsbA活性中心最关键的氨基酸残基之一。DsbA不论在体内与目标蛋白融合表达还是在体外以折叠酶形式添加,都能有效地催化蛋白质的折叠复性,同时DsbA还具有部分分子伴侣的活性。
关键词
dsb
A
dsb家族
折叠酶
蛋白质折叠
Keywords
dsb
A,
dsb
family, foldase, protein folding
分类号
Q936 [生物学—微生物学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展
罗曼
关怡新
姚善泾
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007
5
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