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细粒棘球绦虫EgA31蛋白分子研究进展 被引量:1
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作者 周辉 李文桂 《中国病原生物学杂志》 CSCD 2008年第11期860-861,共2页
本文综述了细粒棘球绦虫EgA31蛋白分子的分子生物学和分子免疫学研究进展,为进一步研究细粒棘球绦虫疫苗提供参考。
关键词 细粒棘球绦虫 ega31蛋白分子 综述
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细粒棘球绦虫多价EgA31-EgG1Y162抗原序列优化分析 被引量:4
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作者 张杰 李玉娇 +4 位作者 张峰波 孔慧芳 周晓涛 王红英 丁剑冰 《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2020年第1期19-25,共7页
目的:将优化的EgA31-EgG1Y162抗原基因构建于pET30a上,诱导蛋白表达,SDS-PAGE鉴定蛋白表达效果,用生物信息学软件分析优化的EgA31-EgG1Y162抗原序列,为构建高效的疫苗奠定理论基础。方法:运用ProtParam,DNAstar,E.coli Codon Usage Anal... 目的:将优化的EgA31-EgG1Y162抗原基因构建于pET30a上,诱导蛋白表达,SDS-PAGE鉴定蛋白表达效果,用生物信息学软件分析优化的EgA31-EgG1Y162抗原序列,为构建高效的疫苗奠定理论基础。方法:运用ProtParam,DNAstar,E.coli Codon Usage Analyzer等多种生物信息学软件分析优化后EgA31-EgG1Y162蛋白的理化性质,比较其优化前后序列的异同点及抗原表位分布情况等。结果:EgA31-EgG1Y162蛋白属于不稳定性蛋白且亲水性蛋白,通过网上在线软件分析,优化序列的密码子中不含利用率低的密码子。表位预测分析确定6个T细胞表位的氨基酸区域1~15、86~97、177~193、359~388、305~319、344~358和7个B细胞表位为102~112、172~204、318~334、343~353、394~409、415~431、443~458。结论:多价EgA31-EgG1y162融合抗原蛋白的优化序列中不含利用率低的密码子,且T和B细胞表位未受影响,为重组蛋白体外的有效表达奠定实验基础,对包虫病的多价表位疫苗研究具有重要的指导作用。 展开更多
关键词 细粒棘球绦虫 ega31蛋白 EgG1Y162蛋白 表位
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