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多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162的原核表达及分离纯化
被引量:
2
1
作者
周虎
汤锋
+4 位作者
庞明泉
万陈飞
樊海宁
阳丹才让
邓勇
《青海医学院学报》
CAS
2016年第1期9-15,共7页
目的构建融合基因CTB-Emy162原核表达系统,纯化得到多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162。方法根据多房棘球蚴抗原Emy162在Gen Bank中的序列,用生物信息学软件Optimum^(^(TM)) Codon优化密码子适应指数(CAI)、最优密码子频率(FOP)及GC含量从...
目的构建融合基因CTB-Emy162原核表达系统,纯化得到多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162。方法根据多房棘球蚴抗原Emy162在Gen Bank中的序列,用生物信息学软件Optimum^(^(TM)) Codon优化密码子适应指数(CAI)、最优密码子频率(FOP)及GC含量从而获得适合大肠杆菌BL-21表达的Emy162基因序列。PCR扩增Emy162基因,定向在p ET-28a-CTB的CTB基因5'端插入Emy162基因。构建CTB和Emy162双基因原核表达质粒p ET28a-CTB-Emy162,将该质粒转化于E.coli BL-21(DE3)中,经IPTG诱导蛋白表达后,利用Ni-NTA柱亲和层析及离子交换色谱纯化后获得目的蛋白。结果 Optimum^(TM)Codon获得优化后的Emy162序列,经生物公司测序及酶切鉴定结果证明重组质粒p ET28a-CTB-Emy162构建成功,进一步实验结果表明CTB-Emy162在原核表达系统p ET-28a中主要以包涵体形式存在,在可溶部位少量表达。继而经Ni-NTA柱亲和纯化及离子交换色谱纯化获得CTB-Emy162纯蛋白。结论以大肠杆菌E.coli BL-21(DE3)及p ET-28a构成的原核表达系统能够成功表达重组蛋白CTB-Emy162,Ni-NTA纯化柱能够纯化目的蛋白CTB-Emy162。
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关键词
多房棘球蚴
emy162
原核表达系统
下载PDF
职称材料
多房棘球蚴表面抗原EMY162的原核表达及抗体制备
被引量:
5
2
作者
冯琳
李润乐
+3 位作者
刘川川
廖瑜
杨全余
汤锋
《中国高原医学与生物学杂志》
CAS
2017年第4期235-241,共7页
目的建立多房棘球蚴表面抗原EMY162原核表达系统及制备兔多克隆抗体。方法构建表达载体pCzn1-EMY162并转入Arctic Express菌株,用IPTG诱导、Ni柱纯化获得目的蛋白后免疫新西兰兔,以ELISA、SDS-PAGE考察纯化后抗体的效价、浓度及纯度。...
目的建立多房棘球蚴表面抗原EMY162原核表达系统及制备兔多克隆抗体。方法构建表达载体pCzn1-EMY162并转入Arctic Express菌株,用IPTG诱导、Ni柱纯化获得目的蛋白后免疫新西兰兔,以ELISA、SDS-PAGE考察纯化后抗体的效价、浓度及纯度。结果酶切鉴定和测序结果表明重组质粒pCzn1-EMY162构建成功,且EMY162在包涵体部位中表达、可溶部位微量表达。通过Ni-NTA柱亲和层析纯化获得高纯度的EMY162蛋白。免疫兔后收集血清,其ELISA结果表明,抗血清可以特异性结合目标蛋白,抗体效价大于512 K,SDS-PAGE结果表明,纯化后获得了较高纯度的多克隆抗体,可用于后续实验研究。结论成功建立EMY162原核表达系统并制备了高纯度、高效价的多克隆抗体。
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关键词
emy162
多房棘球蚴
多克隆抗体
原核表达
下载PDF
职称材料
题名
多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162的原核表达及分离纯化
被引量:
2
1
作者
周虎
汤锋
庞明泉
万陈飞
樊海宁
阳丹才让
邓勇
机构
青海大学附属医院肝胆胰外科
青海大学高原人畜共患病研究所
青海大学医学院高原医学研究中心
青海省包虫病研究重点实验室
出处
《青海医学院学报》
CAS
2016年第1期9-15,共7页
基金
青海省科技厅项目(编号:2014-ZJ-716)
青海大学中青年团队项目(编号:2014-QYT-1)
文摘
目的构建融合基因CTB-Emy162原核表达系统,纯化得到多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162。方法根据多房棘球蚴抗原Emy162在Gen Bank中的序列,用生物信息学软件Optimum^(^(TM)) Codon优化密码子适应指数(CAI)、最优密码子频率(FOP)及GC含量从而获得适合大肠杆菌BL-21表达的Emy162基因序列。PCR扩增Emy162基因,定向在p ET-28a-CTB的CTB基因5'端插入Emy162基因。构建CTB和Emy162双基因原核表达质粒p ET28a-CTB-Emy162,将该质粒转化于E.coli BL-21(DE3)中,经IPTG诱导蛋白表达后,利用Ni-NTA柱亲和层析及离子交换色谱纯化后获得目的蛋白。结果 Optimum^(TM)Codon获得优化后的Emy162序列,经生物公司测序及酶切鉴定结果证明重组质粒p ET28a-CTB-Emy162构建成功,进一步实验结果表明CTB-Emy162在原核表达系统p ET-28a中主要以包涵体形式存在,在可溶部位少量表达。继而经Ni-NTA柱亲和纯化及离子交换色谱纯化获得CTB-Emy162纯蛋白。结论以大肠杆菌E.coli BL-21(DE3)及p ET-28a构成的原核表达系统能够成功表达重组蛋白CTB-Emy162,Ni-NTA纯化柱能够纯化目的蛋白CTB-Emy162。
关键词
多房棘球蚴
emy162
原核表达系统
Keywords
Echinococcus multilocularis
emy162
Prokaryotic expression system
分类号
R383.3 [医药卫生—医学寄生虫学]
下载PDF
职称材料
题名
多房棘球蚴表面抗原EMY162的原核表达及抗体制备
被引量:
5
2
作者
冯琳
李润乐
刘川川
廖瑜
杨全余
汤锋
机构
青海大学医学院高原医学研究中心
青海大学医学院临床医学系
青海大学高原人畜共患病研究所
出处
《中国高原医学与生物学杂志》
CAS
2017年第4期235-241,共7页
基金
青海省科技厅项目(2015-ZJ-745
2014-ZJ-716)
青海省重大科技专项(2016-SF-A5)
文摘
目的建立多房棘球蚴表面抗原EMY162原核表达系统及制备兔多克隆抗体。方法构建表达载体pCzn1-EMY162并转入Arctic Express菌株,用IPTG诱导、Ni柱纯化获得目的蛋白后免疫新西兰兔,以ELISA、SDS-PAGE考察纯化后抗体的效价、浓度及纯度。结果酶切鉴定和测序结果表明重组质粒pCzn1-EMY162构建成功,且EMY162在包涵体部位中表达、可溶部位微量表达。通过Ni-NTA柱亲和层析纯化获得高纯度的EMY162蛋白。免疫兔后收集血清,其ELISA结果表明,抗血清可以特异性结合目标蛋白,抗体效价大于512 K,SDS-PAGE结果表明,纯化后获得了较高纯度的多克隆抗体,可用于后续实验研究。结论成功建立EMY162原核表达系统并制备了高纯度、高效价的多克隆抗体。
关键词
emy162
多房棘球蚴
多克隆抗体
原核表达
Keywords
emy162
Echinococcus muhilocularis Polyclonal Antibody Prokaryotic Expression
分类号
R535 [医药卫生—内科学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
多房棘球蚴重组蛋白CTB-Emy162的原核表达及分离纯化
周虎
汤锋
庞明泉
万陈飞
樊海宁
阳丹才让
邓勇
《青海医学院学报》
CAS
2016
2
下载PDF
职称材料
2
多房棘球蚴表面抗原EMY162的原核表达及抗体制备
冯琳
李润乐
刘川川
廖瑜
杨全余
汤锋
《中国高原医学与生物学杂志》
CAS
2017
5
下载PDF
职称材料
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